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Summary for peptidase M24.003: Xaa-Pro dipeptidase (bacteria-type)
| Names | |
|---|---|
| MEROPS Name | Xaa-Pro dipeptidase (bacteria-type) |
| Other names | imidodipeptidase, gamma peptidase, pepQ (Escherichia coli), prolidase, proline dipeptidase, prolytase, X-Pro dipeptidase |
| Domain architecture |
|---|
| MEROPS Classification | |
|---|---|
| Classification | Clan MG >> Subclan (none) >> Family M24 >> Subfamily B >> M24.003 |
| Holotype | Xaa-Pro dipeptidase (bacteria-type) (Escherichia coli), Uniprot accession P21165 (peptidase unit: 157-443), MERNUM MER0001250 |
| History | Identifier created: Handbook of Proteolytic Enzymes (1998) Academic Press, London. |
| Activity | |||
|---|---|---|---|
| Catalytic type | Metallo | ||
| Peplist | Included in the Peplist with identifier PL00238 | ||
| NC-IUBMB | Subclass 3.4 (Peptidases) >> Sub-subclass 3.4.13 (Dipeptidases) >> Peptidase 3.4.13.9 | ||
| Enzymology | BRENDA database | ||
| Physiology | Degrades proline-containing peptides, e.g. from collagen. | ||
| Other databases | PANTHER | http://www.pantherdb.org/panther/familyList.do?searchType=basic&fieldName=all&listType=6&fieldValue=PTHR43226:SF2 | |
| Cleavage site specificity | Explanations of how to interpret the following cleavage site sequence logo and specificity matrix can be found here. | ||
| Cleavage pattern | -/-/-/- P/-/-/- (based on 13 cleavages) | ||
![]() |
| Specificity matrix | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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