spacer
spacer

PDBsum entry 2xg1

Go to PDB code: 
Top Page protein dna_rna metals Protein-protein interface(s) links
Ribosome PDB id
2xg1
Jmol
Contents
Protein chains
235 a.a.
207 a.a.
208 a.a.
151 a.a.
101 a.a.
155 a.a.
138 a.a.
127 a.a.
99 a.a.
119 a.a.
125 a.a.
118 a.a.
60 a.a.
88 a.a.
84 a.a.
100 a.a.
70 a.a.
85 a.a.
99 a.a.
25 a.a.
16 a.a.
DNA/RNA
Metals
_MG
_ZN
HEADER    RIBOSOME                                30-MAY-10   2XG1
TITLE     STRUCTURE OF CYTOTOXIC DOMAIN OF COLICIN E3 BOUND TO THE 70S
TITLE    2 RIBOSOME (PART 3 OF 4)
SPLIT      2XFZ 2XG0 2XG1 2XG2
COMPND    MOL_ID: 1;
COMPND   2 MOLECULE: 16S RRNA;
COMPND   3 CHAIN: A;
COMPND   4 OTHER_DETAILS: BOND BETWEEN A1493-G1494 WAS CLEAVED;
COMPND   5 MOL_ID: 2;
COMPND   6 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S2;
COMPND   7 CHAIN: B;
COMPND   8 MOL_ID: 3;
COMPND   9 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S3;
COMPND  10 CHAIN: C;
COMPND  11 MOL_ID: 4;
COMPND  12 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S4;
COMPND  13 CHAIN: D;
COMPND  14 MOL_ID: 5;
COMPND  15 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S5;
COMPND  16 CHAIN: E;
COMPND  17 MOL_ID: 6;
COMPND  18 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6;
COMPND  19 CHAIN: F;
COMPND  20 SYNONYM: TS9;
COMPND  21 MOL_ID: 7;
COMPND  22 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S7;
COMPND  23 CHAIN: G;
COMPND  24 MOL_ID: 8;
COMPND  25 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S8;
COMPND  26 CHAIN: H;
COMPND  27 MOL_ID: 9;
COMPND  28 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S9;
COMPND  29 CHAIN: I;
COMPND  30 MOL_ID: 10;
COMPND  31 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S10;
COMPND  32 CHAIN: J;
COMPND  33 MOL_ID: 11;
COMPND  34 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S11;
COMPND  35 CHAIN: K;
COMPND  36 MOL_ID: 12;
COMPND  37 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S12;
COMPND  38 CHAIN: L;
COMPND  39 MOL_ID: 13;
COMPND  40 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S13;
COMPND  41 CHAIN: M;
COMPND  42 MOL_ID: 14;
COMPND  43 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S14 TYPE Z;
COMPND  44 CHAIN: N;
COMPND  45 SYNONYM: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S14;
COMPND  46 MOL_ID: 15;
COMPND  47 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S15;
COMPND  48 CHAIN: O;
COMPND  49 MOL_ID: 16;
COMPND  50 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S16;
COMPND  51 CHAIN: P;
COMPND  52 MOL_ID: 17;
COMPND  53 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S17;
COMPND  54 CHAIN: Q;
COMPND  55 MOL_ID: 18;
COMPND  56 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18;
COMPND  57 CHAIN: R;
COMPND  58 MOL_ID: 19;
COMPND  59 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S19;
COMPND  60 CHAIN: S;
COMPND  61 MOL_ID: 20;
COMPND  62 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S20;
COMPND  63 CHAIN: T;
COMPND  64 MOL_ID: 21;
COMPND  65 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN THX;
COMPND  66 CHAIN: U;
COMPND  67 SYNONYM: S31;
COMPND  68 MOL_ID: 22;
COMPND  69 MOLECULE: E-SITE TRNA PHE OR P-SITE TRNA PHE;
COMPND  70 CHAIN: V, W;
COMPND  71 MOL_ID: 23;
COMPND  72 MOLECULE: MRNA;
COMPND  73 CHAIN: X;
COMPND  74 MOL_ID: 24;
COMPND  75 MOLECULE: COLICIN-E3;
COMPND  76 CHAIN: Y;
COMPND  77 FRAGMENT: RESIDUES 455-551;
COMPND  78 SYNONYM: COLICIN-E3 A CHAIN, RIBONUCLEASE;
COMPND  79 MUTATION: YES
SOURCE    MOL_ID: 1;
SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE   4 STRAIN: HB8;
SOURCE   5 ATCC: 27634;
SOURCE   6 MOL_ID: 2;
SOURCE   7 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE   8 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE   9 STRAIN: HB8;
SOURCE  10 ATCC: 27634;
SOURCE  11 MOL_ID: 3;
SOURCE  12 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  13 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  14 STRAIN: HB8;
SOURCE  15 ATCC: 27634;
SOURCE  16 MOL_ID: 4;
SOURCE  17 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  18 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  19 STRAIN: HB8;
SOURCE  20 ATCC: 27634;
SOURCE  21 MOL_ID: 5;
SOURCE  22 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  23 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  24 STRAIN: HB8;
SOURCE  25 ATCC: 27634;
SOURCE  26 MOL_ID: 6;
SOURCE  27 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  28 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  29 STRAIN: HB8;
SOURCE  30 ATCC: 27634;
SOURCE  31 MOL_ID: 7;
SOURCE  32 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  33 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  34 STRAIN: HB8;
SOURCE  35 ATCC: 27634;
SOURCE  36 MOL_ID: 8;
SOURCE  37 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  38 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  39 STRAIN: HB8;
SOURCE  40 ATCC: 27634;
SOURCE  41 MOL_ID: 9;
SOURCE  42 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  43 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  44 STRAIN: HB8;
SOURCE  45 ATCC: 27634;
SOURCE  46 MOL_ID: 10;
SOURCE  47 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  48 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  49 STRAIN: HB8;
SOURCE  50 ATCC: 27634;
SOURCE  51 MOL_ID: 11;
SOURCE  52 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  53 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  54 STRAIN: HB8;
SOURCE  55 ATCC: 27634;
SOURCE  56 MOL_ID: 12;
SOURCE  57 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  58 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  59 STRAIN: HB8;
SOURCE  60 ATCC: 27634;
SOURCE  61 MOL_ID: 13;
SOURCE  62 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  63 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  64 STRAIN: HB8;
SOURCE  65 ATCC: 27634;
SOURCE  66 MOL_ID: 14;
SOURCE  67 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  68 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  69 STRAIN: HB8;
SOURCE  70 ATCC: 27634;
SOURCE  71 MOL_ID: 15;
SOURCE  72 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  73 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  74 STRAIN: HB8;
SOURCE  75 ATCC: 27634;
SOURCE  76 MOL_ID: 16;
SOURCE  77 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  78 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  79 STRAIN: HB8;
SOURCE  80 ATCC: 27634;
SOURCE  81 MOL_ID: 17;
SOURCE  82 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  83 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  84 STRAIN: HB8;
SOURCE  85 ATCC: 27634;
SOURCE  86 MOL_ID: 18;
SOURCE  87 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  88 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  89 STRAIN: HB8;
SOURCE  90 ATCC: 27634;
SOURCE  91 MOL_ID: 19;
SOURCE  92 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  93 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  94 STRAIN: HB8;
SOURCE  95 ATCC: 27634;
SOURCE  96 MOL_ID: 20;
SOURCE  97 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE  98 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE  99 STRAIN: HB8;
SOURCE 100 ATCC: 27634;
SOURCE 101 MOL_ID: 21;
SOURCE 102 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS;
SOURCE 103 ORGANISM_TAXID: 300852;
SOURCE 104 STRAIN: HB8;
SOURCE 105 ATCC: 27634;
SOURCE 106 MOL_ID: 22;
SOURCE 107 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;
SOURCE 108 ORGANISM_TAXID: 562;
SOURCE 109 STRAIN: K-12;
SOURCE 110 MOL_ID: 23;
SOURCE 111 SYNTHETIC: YES;
SOURCE 112 MOL_ID: 24;
SOURCE 113 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;
SOURCE 114 ORGANISM_TAXID: 562
KEYWDS    RIBOSOME
EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION
AUTHOR    C.L.NG,K.LANG,N.A.G.MEENAN,A.SHARMA,A.C.KELLEY,C.KLEANTHOUS,
AUTHOR   2 V.RAMAKRISHNAN
REVDAT   4   25-DEC-13 2XG1    1       REMARK FORMUL LINK   ATOM
REVDAT   4 2                           CONECT MASTER
REVDAT   3   14-SEP-11 2XG1    1       JRNL   REMARK VERSN
REVDAT   2   29-SEP-10 2XG1    1       DBREF
REVDAT   1   22-SEP-10 2XG1    0
JRNL        AUTH   C.L.NG,K.LANG,N.A.G.MEENAN,A.SHARMA,A.C.KELLEY,C.KLEANTHOUS,
JRNL        AUTH 2 V.RAMAKRISHNAN
JRNL        TITL   STRUCTURAL BASIS FOR 16S RIBOSOMAL RNA CLEAVAGE BY THE
JRNL        TITL 2 CYTOTOXIC DOMAIN OF COLICIN E3.
JRNL        REF    NAT.STRUCT.MOL.BIOL.          V.  17  1241 2010
JRNL        REFN                   ISSN 1545-9993
JRNL        PMID   20852642
JRNL        DOI    10.1038/NSMB.1896
REMARK   1
REMARK   1 REFERENCE 1
REMARK   1  AUTH   M.SELMER,C.M.DUNHAM,F.V.MURPHY,A.WEIXLBAUMER,S.PETRY,
REMARK   1  AUTH 2 A.C.KELLEY,J.R.WEIR,V.RAMAKRISHNAN
REMARK   1  TITL   STRUCTURE OF THE 70S RIBOSOME COMPLEXED WITH MRNA AND TRNA.
REMARK   1  REF    SCIENCE                       V. 313  1935 2006
REMARK   1  REFN                   ISSN 0036-8075
REMARK   1  PMID   16959973
REMARK   1  DOI    10.1126/SCIENCE.1131127
REMARK   2
REMARK   2 RESOLUTION.    3.20 ANGSTROMS.
REMARK   3
REMARK   3 REFINEMENT.
REMARK   3   PROGRAM     : CNS 1.2
REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-
REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,
REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN
REMARK   3
REMARK   3  REFINEMENT TARGET : NULL
REMARK   3
REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.
REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 3.20
REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 44.53
REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.0
REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : 19981437.72
REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : 0.000000
REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 99.4
REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 960332
REMARK   3
REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT
REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM
REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.228
REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.270
REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.7
REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 44837
REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : 0.001
REMARK   3
REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 6
REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 3.20
REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 3.40
REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 99.1
REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 150602
REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.322
REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.348
REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : 5.0
REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 7957
REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : 0.004
REMARK   3
REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 19259
REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 35866
REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 1171
REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 0
REMARK   3
REMARK   3  B VALUES.
REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 69.3
REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 113.2
REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
REMARK   3    B11 (A**2) : -9.48
REMARK   3    B22 (A**2) : 5.85
REMARK   3    B33 (A**2) : 3.64
REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00
REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00
REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00
REMARK   3
REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.
REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.42
REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.62
REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00
REMARK   3
REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.
REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.49
REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.65
REMARK   3
REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.
REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.020
REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.2
REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 28.9
REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.67
REMARK   3
REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : RESTRAINED
REMARK   3
REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA
REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL
REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL
REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL
REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL
REMARK   3
REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.
REMARK   3   METHOD USED : FLAT MODEL
REMARK   3   KSOL        : 0.25
REMARK   3   BSOL        : 50.5777
REMARK   3
REMARK   3  NCS MODEL : CONSTR
REMARK   3
REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT
REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL
REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL
REMARK   3
REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : WATER_REP.PARAM
REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : DNA-RNA-MULTI-ENDO_2PO.PARAM
REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : PROTEIN_REP_THR.PARAM
REMARK   3  PARAMETER FILE  4  : ION.PARAM
REMARK   3  PARAMETER FILE  5  : NULL
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : DNA-RNA-MULTI-ENDO_2PO.TOP
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : PROTEIN_THR.TOP
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : WATER.TOP
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  4   : ION.TOP
REMARK   3  TOPOLOGY FILE  5   : NULL
REMARK   3
REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: BULK SOLVENT MODEL USED
REMARK   4
REMARK   4 2XG1 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11
REMARK 100
REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 15-JUN-10.
REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-44117.
REMARK 200
REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS
REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION
REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 06-APR-09
REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100
REMARK 200  PH                             : 7.18
REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1
REMARK 200
REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y
REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ESRF
REMARK 200  BEAMLINE                       : ID14-4
REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL
REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M
REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9395
REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL
REMARK 200  OPTICS                         : NULL
REMARK 200
REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : NULL
REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : NULL
REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS
REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE
REMARK 200
REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 960332
REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 3.20
REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 44.53
REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 1.5
REMARK 200
REMARK 200 OVERALL.
REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.4
REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 4.18
REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.11
REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL
REMARK 200   FOR THE DATA SET  : 1.50
REMARK 200
REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.
REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 3.20
REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 3.40
REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.1
REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 4.17
REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.99
REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL
REMARK 200   FOR SHELL         : 1.50
REMARK 200
REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH
REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: OTHER
REMARK 200 SOFTWARE USED: NULL
REMARK 200 STARTING MODEL: NONE
REMARK 200
REMARK 200 REMARK: NONE
REMARK 280
REMARK 280 CRYSTAL
REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 58
REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.96
REMARK 280
REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: AS STATED IN M.SELMER,
REMARK 280  C.M.DUNHAM,F.V.MURPHY,A.WEIXLBAUMER,S.PETRY,A.C.KELLEY,J.R .WEIR,
REMARK 280  V.RAMAKRISHNAN STRUCTURE OF THE 70S RIBOSOME COMPLEXED WITH MRNA
REMARK 280  AND TRNA (2006) SCIENCE 313: 1935
REMARK 290
REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21
REMARK 290
REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY
REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR
REMARK 290       1555   X,Y,Z
REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2
REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2
REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z
REMARK 290
REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER
REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR
REMARK 290
REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS
REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM
REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY
REMARK 290 RELATED MOLECULES.
REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000      106.02050
REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000
REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000      308.05150
REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000      226.75700
REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000      308.05150
REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000      106.02050
REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000      226.75700
REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000
REMARK 290
REMARK 290 REMARK: NULL
REMARK 300
REMARK 300 BIOMOLECULE: 1
REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM
REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN
REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON
REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.
REMARK 350
REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN
REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE
REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS
REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND
REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.
REMARK 350
REMARK 350 BIOMOLECULE: 1
REMARK 350 QUATERNARY STRUCTURE FOR THIS ENTRY: 25-MERIC
REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D, E, F, G, H, I, J,
REMARK 350                    AND CHAINS: K, L, M, N, O, P, Q, R, S,
REMARK 350                    AND CHAINS: T, U, V, W, X, Y
REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
REMARK 400
REMARK 400 COMPOUND
REMARK 400 ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Y, HIS 513 TO ALA
REMARK 465
REMARK 465 MISSING RESIDUES
REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE
REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN
REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)
REMARK 465
REMARK 465   M RES C SSSEQI
REMARK 465       U A     0
REMARK 465       U A     1
REMARK 465       U A     2
REMARK 465       A A  1534
REMARK 465       C A  1535
REMARK 465       C A  1536
REMARK 465       U A  1537
REMARK 465       C A  1538
REMARK 465       C A  1539
REMARK 465       U A  1540
REMARK 465       U A  1541
REMARK 465       U A  1542
REMARK 465       C A  1543
REMARK 465       U A  1544
REMARK 465     MET B     1
REMARK 465     PRO B     2
REMARK 465     VAL B     3
REMARK 465     GLU B     4
REMARK 465     ILE B     5
REMARK 465     THR B     6
REMARK 465     ALA B   242
REMARK 465     GLU B   243
REMARK 465     ALA B   244
REMARK 465     THR B   245
REMARK 465     GLU B   246
REMARK 465     THR B   247
REMARK 465     PRO B   248
REMARK 465     GLU B   249
REMARK 465     GLY B   250
REMARK 465     GLU B   251
REMARK 465     SER B   252
REMARK 465     GLU B   253
REMARK 465     VAL B   254
REMARK 465     GLU B   255
REMARK 465     ALA B   256
REMARK 465     MET C     1
REMARK 465     GLY C   209
REMARK 465     GLY C   210
REMARK 465     GLN C   211
REMARK 465     LYS C   212
REMARK 465     PRO C   213
REMARK 465     LYS C   214
REMARK 465     ALA C   215
REMARK 465     ARG C   216
REMARK 465     PRO C   217
REMARK 465     GLU C   218
REMARK 465     LEU C   219
REMARK 465     PRO C   220
REMARK 465     LYS C   221
REMARK 465     ALA C   222
REMARK 465     GLU C   223
REMARK 465     GLU C   224
REMARK 465     ARG C   225
REMARK 465     PRO C   226
REMARK 465     ARG C   227
REMARK 465     ARG C   228
REMARK 465     ARG C   229
REMARK 465     ARG C   230
REMARK 465     PRO C   231
REMARK 465     ALA C   232
REMARK 465     VAL C   233
REMARK 465     ARG C   234
REMARK 465     VAL C   235
REMARK 465     LYS C   236
REMARK 465     LYS C   237
REMARK 465     GLU C   238
REMARK 465     GLU C   239
REMARK 465     MET D     1
REMARK 465     MET E     1
REMARK 465     PRO E     2
REMARK 465     GLU E     3
REMARK 465     THR E     4
REMARK 465     ALA E   156
REMARK 465     HIS E   157
REMARK 465     ALA E   158
REMARK 465     GLN E   159
REMARK 465     ALA E   160
REMARK 465     GLN E   161
REMARK 465     GLY E   162
REMARK 465     MET G     1
REMARK 465     MET I     1
REMARK 465     MET J     1
REMARK 465     PRO J     2
REMARK 465     GLY J   102
REMARK 465     GLY J   103
REMARK 465     GLY J   104
REMARK 465     ARG J   105
REMARK 465     MET K     1
REMARK 465     ALA K     2
REMARK 465     LYS K     3
REMARK 465     LYS K     4
REMARK 465     PRO K     5
REMARK 465     SER K     6
REMARK 465     LYS K     7
REMARK 465     LYS K     8
REMARK 465     LYS K     9
REMARK 465     VAL K    10
REMARK 465     MET L    -2
REMARK 465     VAL L    -1
REMARK 465     ALA L     0
REMARK 465     LEU L     1
REMARK 465     LYS L   127
REMARK 465     THR L   128
REMARK 465     ALA L   129
REMARK 465     ALA L   130
REMARK 465     LYS L   131
REMARK 465     LYS L   132
REMARK 465     MET M     1
REMARK 465     LYS M   120
REMARK 465     LYS M   121
REMARK 465     LYS M   122
REMARK 465     ALA M   123
REMARK 465     PRO M   124
REMARK 465     ARG M   125
REMARK 465     LYS M   126
REMARK 465     MET N     1
REMARK 465     MET O     1
REMARK 465     ARG P    85
REMARK 465     GLU P    86
REMARK 465     GLY P    87
REMARK 465     ALA P    88
REMARK 465     MET Q     1
REMARK 465     GLY Q   102
REMARK 465     GLY Q   103
REMARK 465     LYS Q   104
REMARK 465     ALA Q   105
REMARK 465     MET R     1
REMARK 465     SER R     2
REMARK 465     THR R     3
REMARK 465     LYS R     4
REMARK 465     ASN R     5
REMARK 465     ALA R     6
REMARK 465     LYS R     7
REMARK 465     PRO R     8
REMARK 465     LYS R     9
REMARK 465     LYS R    10
REMARK 465     GLU R    11
REMARK 465     ALA R    12
REMARK 465     GLN R    13
REMARK 465     ARG R    14
REMARK 465     ARG R    15
REMARK 465     PRO R    16
REMARK 465     SER R    17
REMARK 465     ARG R    18
REMARK 465     MET S     1
REMARK 465     PRO S     2
REMARK 465     ARG S     3
REMARK 465     ALA S    89
REMARK 465     THR S    90
REMARK 465     LYS S    91
REMARK 465     LYS S    92
REMARK 465     LYS S    93
REMARK 465     MET T     1
REMARK 465     ALA T     2
REMARK 465     GLN T     3
REMARK 465     LYS T     4
REMARK 465     LYS T     5
REMARK 465     PRO T     6
REMARK 465     LYS T     7
REMARK 465     MET U     1
REMARK 465     LYS U    27
REMARK 465       G X     1
REMARK 465       G X     2
REMARK 465       C X     3
REMARK 465       A X     4
REMARK 465       A X     5
REMARK 465       G X     6
REMARK 465       G X     7
REMARK 465       A X     8
REMARK 465       G X     9
REMARK 465       G X    10
REMARK 465       U X    11
REMARK 465       U X    20
REMARK 465       C X    21
REMARK 465       A X    22
REMARK 465       A X    23
REMARK 465       A X    24
REMARK 465       A X    25
REMARK 465     GLU Y    16
REMARK 465     ASN Y    17
REMARK 465     ILE Y    18
REMARK 465     LYS Y    19
REMARK 465     GLY Y    20
REMARK 465     LEU Y    21
REMARK 465     GLY Y    22
REMARK 465     ASP Y    23
REMARK 465     LEU Y    24
REMARK 465     LYS Y    25
REMARK 465     PRO Y    26
REMARK 465     GLY Y    27
REMARK 465     ILE Y    28
REMARK 465     PRO Y    29
REMARK 465     LYS Y    30
REMARK 465     THR Y    31
REMARK 465     PRO Y    32
REMARK 465     LYS Y    33
REMARK 465     GLN Y    34
REMARK 465     ASN Y    35
REMARK 465     GLY Y    36
REMARK 465     GLY Y    37
REMARK 465     GLY Y    38
REMARK 465     LYS Y    39
REMARK 465     ARG Y    40
REMARK 465     LYS Y    41
REMARK 465     ARG Y    42
REMARK 465     TRP Y    43
REMARK 465     THR Y    44
REMARK 465     GLY Y    45
REMARK 465     ASP Y    46
REMARK 465     LYS Y    47
REMARK 465     GLY Y    48
REMARK 465     ARG Y    49
REMARK 465     LYS Y    50
REMARK 465     ILE Y    51
REMARK 465     TYR Y    52
REMARK 465     GLU Y    53
REMARK 465     TRP Y    54
REMARK 465     ASP Y    55
REMARK 465     SER Y    56
REMARK 465     GLN Y    57
REMARK 465     ALA Y    58
REMARK 465     GLY Y    59
REMARK 465     GLU Y    60
REMARK 465     LEU Y    61
REMARK 465     GLU Y    62
REMARK 465     GLY Y    63
REMARK 465     TYR Y    64
REMARK 465     ARG Y    65
REMARK 465     ALA Y    66
REMARK 465     SER Y    67
REMARK 465     ASP Y    68
REMARK 465     GLY Y    69
REMARK 465     GLN Y    70
REMARK 465     HIS Y    71
REMARK 465     LEU Y    72
REMARK 465     GLY Y    73
REMARK 465     SER Y    74
REMARK 465     PHE Y    75
REMARK 465     ASP Y    76
REMARK 465     PRO Y    77
REMARK 465     LYS Y    78
REMARK 465     THR Y    79
REMARK 465     GLY Y    80
REMARK 465     ASN Y    81
REMARK 465     GLN Y    82
REMARK 465     LEU Y    83
REMARK 465     LYS Y    84
REMARK 465     GLY Y    85
REMARK 465     PRO Y    86
REMARK 465     ASP Y    87
REMARK 465     PRO Y    88
REMARK 465     LYS Y    89
REMARK 465     ARG Y    90
REMARK 465     ASN Y    91
REMARK 465     ILE Y    92
REMARK 465     LYS Y    93
REMARK 465     LYS Y    94
REMARK 465     TYR Y    95
REMARK 465     LEU Y    96
REMARK 470
REMARK 470 MISSING ATOM
REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;
REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;
REMARK 470 I=INSERTION CODE):
REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS
REMARK 470       G A   3    P    OP1  OP2
REMARK 470     A3P A1493    O6P
REMARK 470       G A1494    P    OP1  OP2
REMARK 470     GLU B 241    CA   C    O    CB   CG   CD   OE1
REMARK 470     GLU B 241    OE2
REMARK 470     ILE C 208    CA   C    O    CB   CG1  CG2  CD1
REMARK 470     ARG D 209    CA   C    O    CB   CG   CD   NE
REMARK 470     ARG D 209    CZ   NH1  NH2
REMARK 470     GLU E 155    CA   C    O    CB   CG   CD   OE1
REMARK 470     GLU E 155    OE2
REMARK 470     VAL J 101    CA   C    O    CB   CG1  CG2
REMARK 470     ALA L 126    CA   C    O    CB
REMARK 470     GLY M 119    CA   C    O
REMARK 470     ALA P  84    CA   C    O    CB
REMARK 470     ARG Q 101    CA   C    O    CB   CG   CD   NE
REMARK 470     ARG Q 101    CZ   NH1  NH2
REMARK 470     LYS S  88    CA   C    O    CB   CG   CD   CE
REMARK 470     LYS S  88    NZ
REMARK 470     LYS U  26    CA   C    O    CB   CG   CD   CE
REMARK 470     LYS U  26    NZ
REMARK 470       A X  12    P    OP1  OP2
REMARK 470     THR Y  15    CA   C    O    CB   OG1  CG2
REMARK 500
REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT
REMARK 500
REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.
REMARK 500
REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE
REMARK 500   O2'    G A     6     O4'    A A   298              2.00
REMARK 500   C4     C A    34     N2     G A   550              1.97
REMARK 500   N4     C A    34     C2     G A   550              1.37
REMARK 500   N4     C A    34     N2     G A   550              1.22
REMARK 500   N4     C A    34     N1     G A   550              1.45
REMARK 500   C2     G A    35     OG   SER L   115              1.87
REMARK 500   N2     G A    35     CA   SER L   115              2.18
REMARK 500   N2     G A    35     CB   SER L   115              1.27
REMARK 500   N2     G A    35     OG   SER L   115              1.57
REMARK 500   O2     U A    37     N6     A A   397              2.15
REMARK 500   N2     G A    38     OP1    A A   397              1.78
REMARK 500   O2     C A    47     C2     U A   365              1.80
REMARK 500   O2     C A    47     N3     U A   365              1.36
REMARK 500   OP1    C A   401     NH2  ARG D    73              1.80
REMARK 500   OP1    C A  1060     NH2  ARG N    45              2.08
REMARK 500   C5     C A  1060     N    GLY C     2              2.08
REMARK 500   OP2    C A  1226     OG1  THR M   103              1.50
REMARK 500   OP1    G A  1401     N2     G X    19              2.03
REMARK 500   O2'    G A  1505     OP1    A X    15              2.17
REMARK 500   OP2    U A  1506     OP2    A X    15              2.03
REMARK 500   C5'    G A  1517    MG     MG Z  3111              2.10
REMARK 500   ND2  ASN C     3    MG     MG Z   245              0.94
REMARK 500   CG   LYS D    22    ZN     ZN Z     1              2.16
REMARK 500   CB   ARG D    73    MG     MG Z    88              2.16
REMARK 500   C    VAL G    80     C2     A X    12              1.92
REMARK 500   C    VAL G    80     N1     A X    12              1.53
REMARK 500   O    VAL G    80     C2     A X    12              2.02
REMARK 500   O    VAL G    80     N1     A X    12              1.81
REMARK 500   N    GLY G    81     C2     A X    12              1.57
REMARK 500   N    GLY G    81     N1     A X    12              1.88
REMARK 500   CA   GLY G    81     C2     A X    12              1.34
REMARK 500   CA   GLY G    81     N3     A X    12              1.45
REMARK 500   C    ASP J    58    MG     MG Z  1714              1.48
REMARK 500   N    SER J    59    MG     MG Z  1714              1.61
REMARK 500   CA   SER J    59    MG     MG Z  1714              1.62
REMARK 500   C    SER J    59    MG     MG Z  1714              1.67
REMARK 500   C    GLN M   101    MG     MG Z   249              1.73
REMARK 500
REMARK 500 THIS ENTRY HAS      75 CLOSE CONTACTS
REMARK 500
REMARK 500 REMARK: NULL
REMARK 500
REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS
REMARK 500
REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES
REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE
REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN
REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).
REMARK 500
REMARK 500 STANDARD TABLE:
REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)
REMARK 500
REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999
REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996
REMARK 500
REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION
REMARK 500    LYS M  65   C     LEU M  66   N       1.526
REMARK 500    PRO M  97   C     VAL M  98   N       2.776
REMARK 500      A X  13   C1'     A X  13   N9     -0.086
REMARK 500      A X  13   C3'     A X  13   C2'     0.073
REMARK 500      A X  13   P       A X  13   O5'     0.072
REMARK 500      A X  14   N3      A X  14   C4     -0.043
REMARK 500      A X  14   N9      A X  14   C4     -0.040
REMARK 500      A X  14   O5'     A X  14   C5'     0.161
REMARK 500      A X  14   P       A X  14   O5'     0.071
REMARK 500      A X  15   C2'     A X  15   C1'    -0.062
REMARK 500      A X  16   C2'     A X  16   C1'    -0.075
REMARK 500      A X  16   C2'     A X  16   O2'    -0.083
REMARK 500      A X  16   C3'     A X  16   O3'    -0.141
REMARK 500      A X  16   C4'     A X  16   C3'    -0.093
REMARK 500      A X  16   C5      A X  16   C6     -0.061
REMARK 500      A X  16   N7      A X  16   C5     -0.038
REMARK 500      G X  19   C8      G X  19   N7     -0.038
REMARK 500
REMARK 500 REMARK: NULL
REMARK 500
REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES
REMARK 500
REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES
REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE
REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN
REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).
REMARK 500
REMARK 500 STANDARD TABLE:
REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)
REMARK 500
REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999
REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996
REMARK 500
REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3
REMARK 500      C A 401   C1' -  O4' -  C4' ANGL. DEV. =  -4.4 DEGREES
REMARK 500      C A 401   C3' -  C2' -  C1' ANGL. DEV. =  -9.0 DEGREES
REMARK 500      C A 401   C5' -  C4' -  C3' ANGL. DEV. =  14.4 DEGREES
REMARK 500      C A 401   C5' -  C4' -  O4' ANGL. DEV. = -11.5 DEGREES
REMARK 500      C A 401   N1  -  C1' -  C2' ANGL. DEV. =  -9.0 DEGREES
REMARK 500      C A 401   O4' -  C1' -  N1  ANGL. DEV. =   5.1 DEGREES
REMARK 500      C A 401   OP1 -  P   -  OP2 ANGL. DEV. = -10.7 DEGREES
REMARK 500      C A 401   O3' -  P   -  O5' ANGL. DEV. = -12.1 DEGREES
REMARK 500      G A 575   C2' -  C3' -  O3' ANGL. DEV. =  16.4 DEGREES
REMARK 500    ARG D  47   CD  -  NE  -  CZ  ANGL. DEV. =  10.0 DEGREES
REMARK 500    ARG D  47   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   6.8 DEGREES
REMARK 500    ARG D  47   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -6.9 DEGREES
REMARK 500    ARG D  50   CD  -  NE  -  CZ  ANGL. DEV. =  10.4 DEGREES
REMARK 500    ARG D  50   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   6.9 DEGREES
REMARK 500    ARG D  50   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -7.1 DEGREES
REMARK 500    PRO K  39   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. =   9.5 DEGREES
REMARK 500    ARG L  38   CD  -  NE  -  CZ  ANGL. DEV. =   8.6 DEGREES
REMARK 500    ARG L  38   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =  -6.6 DEGREES
REMARK 500    ARG L  38   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =   6.5 DEGREES
REMARK 500    LYS M  65   CA  -  C   -  N   ANGL. DEV. = -37.5 DEGREES
REMARK 500    LYS M  65   O   -  C   -  N   ANGL. DEV. = -56.6 DEGREES
REMARK 500    PRO M  97   CA  -  C   -  N   ANGL. DEV. = -36.2 DEGREES
REMARK 500    PRO M  97   O   -  C   -  N   ANGL. DEV. = -38.4 DEGREES
REMARK 500    VAL M  98   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. = -82.2 DEGREES
REMARK 500      A X  12   C1' -  O4' -  C4' ANGL. DEV. =  -6.2 DEGREES
REMARK 500      A X  12   C3' -  C2' -  C1' ANGL. DEV. = -11.3 DEGREES
REMARK 500      A X  12   O4' -  C1' -  N9  ANGL. DEV. =   7.4 DEGREES
REMARK 500      A X  13   C2' -  C3' -  O3' ANGL. DEV. =  12.8 DEGREES
REMARK 500      A X  13   C5' -  C4' -  O4' ANGL. DEV. =  15.7 DEGREES
REMARK 500      A X  13   N1  -  C2  -  N3  ANGL. DEV. =  -4.0 DEGREES
REMARK 500      A X  13   N9  -  C1' -  C2' ANGL. DEV. =  -8.2 DEGREES
REMARK 500      A X  13   O4' -  C1' -  N9  ANGL. DEV. =  -8.5 DEGREES
REMARK 500      A X  13   O4' -  C4' -  C3' ANGL. DEV. =  -7.9 DEGREES
REMARK 500      A X  13   C3' -  O3' -  P   ANGL. DEV. =   7.5 DEGREES
REMARK 500      A X  14   O4' -  C1' -  N9  ANGL. DEV. =   5.6 DEGREES
REMARK 500      A X  14   P   -  O5' -  C5' ANGL. DEV. =  12.2 DEGREES
REMARK 500      A X  15   C2  -  N3  -  C4  ANGL. DEV. =  -3.4 DEGREES
REMARK 500      A X  15   C4' -  C3' -  C2' ANGL. DEV. =   7.3 DEGREES
REMARK 500      A X  15   N9  -  C1' -  C2' ANGL. DEV. =  -7.5 DEGREES
REMARK 500      A X  15   O4' -  C1' -  C2' ANGL. DEV. =   6.4 DEGREES
REMARK 500      A X  16   C1' -  O4' -  C4' ANGL. DEV. =  -9.1 DEGREES
REMARK 500      A X  16   C4' -  C3' -  C2' ANGL. DEV. =  -8.9 DEGREES
REMARK 500      A X  16   C4  -  C5  -  N7  ANGL. DEV. =   3.3 DEGREES
REMARK 500      A X  16   C5' -  C4' -  C3' ANGL. DEV. = -10.2 DEGREES
REMARK 500      A X  16   C5  -  C6  -  N6  ANGL. DEV. =  -5.2 DEGREES
REMARK 500      A X  16   N1  -  C2  -  N3  ANGL. DEV. =  -3.9 DEGREES
REMARK 500      A X  16   N1  -  C6  -  N6  ANGL. DEV. =   4.9 DEGREES
REMARK 500      A X  16   O4' -  C1' -  N9  ANGL. DEV. =   6.3 DEGREES
REMARK 500      A X  16   O4' -  C4' -  C3' ANGL. DEV. = -14.8 DEGREES
REMARK 500      A X  16   O5' -  P   -  OP1 ANGL. DEV. =  -6.4 DEGREES
REMARK 500
REMARK 500 THIS ENTRY HAS      75 ANGLE DEVIATIONS.
REMARK 500
REMARK 500 REMARK: NULL
REMARK 500
REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES
REMARK 500
REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:
REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;
REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).
REMARK 500
REMARK 500 STANDARD TABLE:
REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)
REMARK 500
REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-
REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400
REMARK 500
REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI
REMARK 500    LYS B   8      -74.65    -55.22
REMARK 500    HIS B  16       14.89   -155.82
REMARK 500    HIS B  19     -114.66   -168.73
REMARK 500    GLU B  20     -157.48    -77.16
REMARK 500    ARG B  21      115.75   -172.04
REMARK 500    LYS B  22      -22.92     68.50
REMARK 500    ARG B  23       35.67    -86.92
REMARK 500    TRP B  24     -144.44    -91.17
REMARK 500    ASN B  25      104.06   -168.84
REMARK 500    PRO B  26       -1.24    -50.06
REMARK 500    PHE B  28       30.71    -98.40
REMARK 500    TYR B  31       52.17    -99.78
REMARK 500    GLU B  35       19.65   -144.73
REMARK 500    ASN B  37       -2.80     70.42
REMARK 500    ARG B  56      -66.68   -104.26
REMARK 500    LYS B  75      -77.92     36.55
REMARK 500    GLN B  76      -39.59    -36.65
REMARK 500    MET B  83      -87.11    -54.57
REMARK 500    ASN B  94      -70.43    -90.02
REMARK 500    GLN B  95     -169.83    -63.32
REMARK 500    MET B 101      -61.27     -9.73
REMARK 500    LYS B 106      -63.76    -24.08
REMARK 500    ILE B 108       41.25    -76.82
REMARK 500    SER B 109      -37.03   -153.63
REMARK 500    HIS B 113       18.14    -68.53
REMARK 500    GLU B 119       12.37    -61.07
REMARK 500    ALA B 123      -38.79   -159.48
REMARK 500    ARG B 130      143.34     61.26
REMARK 500    PRO B 131     -158.28    -64.12
REMARK 500    HIS B 140       37.15    -78.01
REMARK 500    LEU B 149       37.58    -80.62
REMARK 500    SER B 150      -90.57    -52.75
REMARK 500    ARG B 153      -48.40    168.69
REMARK 500    LYS B 156       39.70   -144.61
REMARK 500    ARG B 157      145.68   -172.10
REMARK 500    PRO B 159      162.47    -42.58
REMARK 500    ALA B 161     -174.94   -177.51
REMARK 500    VAL B 165      -71.00    -54.28
REMARK 500    LYS B 169      -28.72   -171.82
REMARK 500    GLU B 170       30.02   -152.79
REMARK 500    ALA B 171       -0.09    -56.67
REMARK 500    GLU B 176      -66.15    -28.33
REMARK 500    PRO B 183      139.96    -32.88
REMARK 500    ASP B 189     -141.54   -165.40
REMARK 500    ASN B 204       97.78    -39.02
REMARK 500    ASP B 205       42.16   -106.68
REMARK 500    ASP B 206      -19.20   -145.41
REMARK 500    SER B 210       -9.69    -54.03
REMARK 500    ILE B 211      -74.43    -80.49
REMARK 500    GLN B 212      -35.50    -38.22
REMARK 500
REMARK 500 THIS ENTRY HAS     493 RAMACHANDRAN OUTLIERS.
REMARK 500
REMARK 500 REMARK: NULL
REMARK 500
REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
REMARK 500 SUBTOPIC: NON-CIS, NON-TRANS
REMARK 500
REMARK 500 THE FOLLOWING PEPTIDE BONDS DEVIATE SIGNIFICANTLY FROM BOTH
REMARK 500 CIS AND TRANS CONFORMATION.  CIS BONDS, IF ANY, ARE LISTED
REMARK 500 ON CISPEP RECORDS.  TRANS IS DEFINED AS 180 +/- 30 AND
REMARK 500 CIS IS DEFINED AS 0 +/- 30 DEGREES.
REMARK 500                                 MODEL     OMEGA
REMARK 500 LYS M   65     LEU M   66                   86.92
REMARK 500
REMARK 500 REMARK: NULL
REMARK 500
REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
REMARK 500 SUBTOPIC: PLANAR GROUPS
REMARK 500
REMARK 500 PLANAR GROUPS IN THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A TOTAL
REMARK 500 RMS DISTANCE OF ALL ATOMS FROM THE BEST-FIT PLANE
REMARK 500 BY MORE THAN AN EXPECTED VALUE OF 6*RMSD, WITH AN
REMARK 500 RMSD 0.02 ANGSTROMS, OR AT LEAST ONE ATOM HAS
REMARK 500 AN RMSD GREATER THAN THIS VALUE
REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;
REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).
REMARK 500
REMARK 500  M RES CSSEQI        RMS     TYPE
REMARK 500      G A 115         0.05    SIDE CHAIN
REMARK 500      A A 120         0.06    SIDE CHAIN
REMARK 500      G A 324         0.06    SIDE CHAIN
REMARK 500      G A 575         0.06    SIDE CHAIN
REMARK 500      G A 587         0.06    SIDE CHAIN
REMARK 500      G A 760         0.08    SIDE CHAIN
REMARK 500      A A 819         0.08    SIDE CHAIN
REMARK 500      U A1498         0.07    SIDE CHAIN
REMARK 500      U A1522         0.06    SIDE CHAIN
REMARK 500      G V   4         0.05    SIDE CHAIN
REMARK 500
REMARK 500 REMARK: NULL
REMARK 500
REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
REMARK 500 SUBTOPIC: MAIN CHAIN PLANARITY
REMARK 500
REMARK 500 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A PSEUDO PLANARITY
REMARK 500 TORSION ANGLE, C(I) - CA(I) - N(I+1) - O(I), GREATER
REMARK 500 10.0 DEGREES. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME;
REMARK 500 C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;
REMARK 500 I=INSERTION CODE).
REMARK 500
REMARK 500  M RES CSSEQI        ANGLE
REMARK 500    LYS M  65         25.25
REMARK 500    PRO M  97         26.64
REMARK 500
REMARK 500 REMARK: NULL
REMARK 620
REMARK 620 METAL COORDINATION
REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;
REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z   7  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   U A 114   OP1
REMARK 620 2   U A 114   OP2  55.4
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z   8  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 327   OP2
REMARK 620 2   G A 324   O6   84.8
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z  10  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A1465   OP2
REMARK 620 2   C A1465   O5'  55.9
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z  12  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A 618   OP2
REMARK 620 2   C A 620   OP1 142.6
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z  27  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C V  48   O2'
REMARK 620 2   G V  49   OP1  85.5
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z  28  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G V  12   OP2
REMARK 620 2   G V  12   O5'  64.7
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z  38  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C V  39   OP1
REMARK 620 2   C V  40   OP2 169.7
REMARK 620 3   C V  39   O5'  61.9 116.1
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z  43  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A V  35   OP2
REMARK 620 2   U V  33   OP2 131.3
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 104  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 581   O6
REMARK 620 2   G A 758   OP2 102.7
REMARK 620 3   G A 758   N7   84.0 131.6
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 194  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 889   N6
REMARK 620 2   G A 888   N1   91.7
REMARK 620 3   A A 908   OP2 102.9 164.2
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 198  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 537   OP2
REMARK 620 2   C A 536   OP1 130.0
REMARK 620 3   C A 536   O5'  76.2  56.9
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 225  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 584   O6
REMARK 620 2   U A 757   O4   67.4
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 227  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A1417   O6
REMARK 620 2   G A1482   O6   74.1
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 228  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   U A 943   O5'
REMARK 620 2   G A 944   OP2 118.8
REMARK 620 3   G A 945   O6  103.7  95.0
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 229  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A1230   OP2
REMARK 620 2   G A 945   OP1 132.0
REMARK 620 3   C A1230   OP1  54.6 118.2
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 233  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   U A 678   OP1
REMARK 620 2   U A 678   OP2  57.3
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 239  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   U A1522   O4
REMARK 620 2   G A1511   O6  173.6
REMARK 620 3   U A1512   O4  110.3  66.1
REMARK 620 4   G A1523   O6   88.0  86.0  76.1
REMARK 620 N                    1     2     3
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 246  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A1054   O5'
REMARK 620 2   U A1196   O2'  73.8
REMARK 620 3   G A1197   OP1  77.9  74.2
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 490  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 286   O6
REMARK 620 2   G A 285   O6   73.1
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 496  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A1505   OP1
REMARK 620 2   G A1508   OP1  76.7
REMARK 620 3   U A1506   O2' 160.8 112.1
REMARK 620 4   A A1507   O3' 119.9  55.0  77.7
REMARK 620 N                    1     2     3
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 501  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 729   OP1
REMARK 620 2   A A 729   OP2  68.2
REMARK 620 3   G A 727   O6  162.0 128.7
REMARK 620 4   G A 727   N1  142.1  92.6  51.8
REMARK 620 N                    1     2     3
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 502  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 266   OP2
REMARK 620 2   G A 258   O6  125.0
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z 509  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 864   OP1
REMARK 620 2   U A 863   O3'  51.5
REMARK 620 3   A A 864   OP2  59.5  57.9
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1547  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A 242   N4
REMARK 620 2   G A 284   O6   62.5
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1551  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 964   OP1
REMARK 620 2   U A1199   OP1  77.1
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1557  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 575   O3'
REMARK 620 2   G A 576   OP1  59.2
REMARK 620 3   G A 576   OP2  56.2  62.4
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1561  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A 352   OP1
REMARK 620 2   G A 331   O4' 161.7
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1563  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A 812   O2
REMARK 620 2   A A 766   OP2 147.8
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1579  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1 ARG P  75   NH2
REMARK 620 2   A A 472   OP1  94.0
REMARK 620 3   A A 472   OP2 153.3  59.3
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1582  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 109   O5'
REMARK 620 2   A A 109   N3  100.3
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1584  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 361   OP2
REMARK 620 2   G A 361   O5'  59.4
REMARK 620 3   G A 362   OP2 141.0  83.9
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1589  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   U A 603   O4
REMARK 620 2   G A 604   O6  121.2
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1602  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 775   O6
REMARK 620 2   G A 776   O6   96.0
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1619  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 969   O5'
REMARK 620 2   C A 970   OP2  82.4
REMARK 620 3   A A 968   OP2 138.0 109.1
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1632  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 944   O3'
REMARK 620 2   G A1231   OP2 168.5
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1635  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 299   O6
REMARK 620 2   A A 300   N1   94.7
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1639  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 558   O5'
REMARK 620 2   G A 558   OP1  59.1
REMARK 620 3   U A 560   OP1  80.7  79.7
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1656  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   U A 343   O2'
REMARK 620 2   A A 344   O2' 134.8
REMARK 620 3   G A 346   O6   99.7  88.8
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1661  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 332   O6
REMARK 620 2   G A 333   O6   81.2
REMARK 620 3   A A 329   OP1 138.4 129.7
REMARK 620 4   A A 329   OP2  94.8 106.1  54.0
REMARK 620 N                    1     2     3
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1666  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 324   OP2
REMARK 620 2   G A 324   O5'  52.6
REMARK 620 3   G A 324   N7  124.5 106.0
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1679  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   U A 871   OP1
REMARK 620 2   U A 871   OP2  53.7
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1697  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 946   N7
REMARK 620 2   G A 944   OP2 132.1
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1702  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 597   OP2
REMARK 620 2   C A 596   OP2  78.9
REMARK 620 3   U A 598   O4  103.2 155.1
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1704  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A1082   OP1
REMARK 620 2   U A1083   OP2 145.2
REMARK 620 3   G A1082   O5'  54.3  92.6
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1707  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A1224   OP1
REMARK 620 2   G A 951   OP2 140.3
REMARK 620 3   G A 951   OP1 123.4  59.5
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1719  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 794   OP1
REMARK 620 2   A A 782   OP1 153.3
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1723  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A 699   OP2
REMARK 620 2   C A 699   O5'  60.0
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1736  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 117   OP1
REMARK 620 2   A A 288   O5' 169.0
REMARK 620 3   G A 289   OP2  77.8  94.7
REMARK 620 4   A A 288   OP2 133.4  55.6 147.9
REMARK 620 N                    1     2     3
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1744  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 255   OP2
REMARK 620 2 ILE Q  65   O   115.5
REMARK 620 3 SER Q  66   OG   94.9 109.8
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1751  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 144   N7
REMARK 620 2   G A 144   O6   83.4
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1758  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A  11   O6
REMARK 620 2   C A  23   N4   72.6
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1759  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 837   O5'
REMARK 620 2   G A 838   OP2 105.5
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1774  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 922   OP2
REMARK 620 2   U A 921   OP1 126.9
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1785  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A1457   OP2
REMARK 620 2   G A1457   N7  100.5
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1805  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A 121   O2'
REMARK 620 2   C A 234   OP2 118.1
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1811  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   G A 402   O3'
REMARK 620 2   C A 620   O2  169.5
REMARK 620 3 SER D 137   OG   76.6 101.3
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z1817  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   C A 817   O2'
REMARK 620 2   C A1527   O3'  94.0
REMARK 620 3   U A1528   OP1 148.6  65.6
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z3088  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A 792   O5'
REMARK 620 2   U A 788   O4  159.2
REMARK 620 3   A A 792   OP2  60.8 128.3
REMARK 620 N                    1     2
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z3111  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   A A1518   OP2
REMARK 620 2   G A1516   O2' 122.8
REMARK 620 N                    1
REMARK 620
REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL
REMARK 620                              MG Z3306  MG
REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM
REMARK 620 1   U A1481   OP1
REMARK 620 2   U A1481   OP2  58.4
REMARK 620 N                    1
REMARK 900
REMARK 900 RELATED ENTRIES
REMARK 900 RELATED ID: 1IBK   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN COMPLEX WITH THE
REMARK 900  ANTIBIOTIC PAROMOMYCIN
REMARK 900 RELATED ID: 1IBL   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN COMPLEX WITH A MESSENGER
REMARK 900  RNA FRAGMENT AND COGNATETRANSFER RNA ANTICODON
REMARK 900   STEM-LOOP BOUND AT THE A SITE ANDWITH
REMARK 900  THE ANTIBIOTIC PAROMOMYCIN
REMARK 900 RELATED ID: 1JCH   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF COLICIN E3 IN COMPLEX
REMARK 900  WITH ITSIMMUNITY PROTEIN
REMARK 900 RELATED ID: 2UUC   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNIT COMPLEXED WITH A VALINE-
REMARK 900  ASL WITH CMO5U IN POSITION 34 BOUND TO
REMARK 900  AN MRNA WITH A GUA-CODON IN THE A-SITE
REMARK 900   AND PAROMOMYCIN.
REMARK 900 RELATED ID: 2WDK   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME IN COMPLEX WITH MRNA, PAROMOMYCIN,
REMARK 900  ACYLATED A- AND P-SITE TRNAS, AND E-SITE
REMARK 900   TRNA. THIS FILE CONTAINS THE 30S SUBUNIT
REMARK 900  A-,P-, AND E-SITE TRNAS AND PAROMOMYCIN
REMARK 900  FOR MOLECULE I.
REMARK 900 RELATED ID: 2J02   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME COMPLEXED WITH MRNA, TRNA AND
REMARK 900  PAROMOMYCIN (PART 3 OF 4) THIS FILE
REMARK 900  CONTAINS THE 30S SUBUNIT, MRNA, A-, P- AND
REMARK 900   E-SITE TRNAS AND PAROMOMYCIN FOR MOLECULE
REMARK 900   II.
REMARK 900 RELATED ID: 1J5E   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNIT
REMARK 900 RELATED ID: 2WRQ   RELATED DB: PDB
REMARK 900  THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE 70S RIBOSOME
REMARK 900  BOUND TO EF-TU AND TRNA (PART 3 OF 4).
REMARK 900 RELATED ID: 2J00   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME COMPLEXED WITH MRNA, TRNA AND
REMARK 900  PAROMOMYCIN (PART 1 OF 4). THIS FILE
REMARK 900  CONTAINS THE 30S SUBUNIT, MRNA, A-, P- AND
REMARK 900   E-SITE TRNAS AND PAROMOMYCIN FOR MOLECULE
REMARK 900   I.
REMARK 900 RELATED ID: 1HNX   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN COMPLEX WITH PACTAMYCIN
REMARK 900 RELATED ID: 2B9O   RELATED DB: PDB
REMARK 900  30S RIBOSOMAL SUBUNIT, TRNAS AND MRNA FROM
REMARK 900  A CRYSTALSTRUCTURE OF THE WHOLE RIBOSOMAL
REMARK 900  COMPLEX WITH A STOP CODONIN THE A-SITE.
REMARK 900  THIS FILE CONTAINS THE 30S SUBUNIT, TRNAS AND
REMARK 900   MRNA FROM A CRYSTAL STRUCTURE OF THE
REMARK 900  WHOLE RIBOSOMALCOMPLEX WITH A STOP CODON IN
REMARK 900   THE A-SITE AND IS DESCRIBED IN REMARK 400.
REMARK 900 RELATED ID: 2X9T   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE 70S RIBOSOME BOUND TO
REMARK 900  RELEASE FACTOR 2 AND A SUBSTRATE ANALOG
REMARK 900  PROVIDES INSIGHTS INTO CATALYSIS OF PEPTIDE
REMARK 900  RELEASE
REMARK 900 RELATED ID: 2WH3   RELATED DB: PDB
REMARK 900  INSIGHTS INTO TRANSLATIONAL TERMINATION FROM
REMARK 900  THE STRUCTURE OF RF2 BOUND TO THE RIBOSOME
REMARK 900 RELATED ID: 2UUB   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNIT COMPLEXED WITH A VALINE-
REMARK 900  ASL WITH CMO5U IN POSITION 34 BOUND TO
REMARK 900  AN MRNA WITH A GUU-CODON IN THE A-SITE
REMARK 900   AND PAROMOMYCIN.
REMARK 900 RELATED ID: 1VOV   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF FIVE 70S RIBOSOMES FROM
REMARK 900   ESCHERICHIACOLI IN COMPLEX WITH PROTEIN Y.
REMARK 900  THIS FILE CONTAINS THE 30SSUBUNIT OF ONE
REMARK 900  70S RIBOSOME. THE ENTIRE CRYSTAL
REMARK 900  STRUCTURECONTAINS FIVE 70S RIBOSOMES AND IS
REMARK 900  DESCRIBED IN REMARK 400.
REMARK 900 RELATED ID: 1EMI   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF 16S RRNA IN THE REGION AROUND
REMARK 900   RIBOSOMALPROTEIN S8.
REMARK 900 RELATED ID: 1PNX   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE WILD TYPE RIBOSOME
REMARK 900   FROM E. COLI,30S SUBUNIT OF 70S RIBOSOME.
REMARK 900   THIS FILE, 1PNX, CONTAINS ONLY MOLECULES OF
REMARK 900   THE 30S RIBOSOMAL SUBUNIT. THE 50S SUBUNIT
REMARK 900  IS IN THE PDB FILE 1PNY.
REMARK 900 RELATED ID: 2V46   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE RIBOSOME RECYCLING FACTOR
REMARK 900  BOUND TO THE THERMUS THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME WITH MRNA, ASL-PHE AND TRNA-FMET
REMARK 900   (PART 1 OF 4). THIS FILE CONTAINS THE
REMARK 900  30S SUBUNIT, MRNA, P-SITE ASL, E-SITE
REMARK 900  TRNA AND RRF FOR MOLECULE 1.
REMARK 900 RELATED ID: 2VQF   RELATED DB: PDB
REMARK 900  MODIFIED URIDINES WITH C5-METHYLENE
REMARK 900  SUBSTITUENTS AT THE FIRST POSITION OF THE
REMARK 900  TRNA ANTICODON STABILIZE U-G WOBBLE PAIRING
REMARK 900   DURING DECODING
REMARK 900 RELATED ID: 2WH1   RELATED DB: PDB
REMARK 900  INSIGHTS INTO TRANSLATIONAL TERMINATION FROM
REMARK 900  THE STRUCTURE OF RF2 BOUND TO THE RIBOSOME
REMARK 900 RELATED ID: 1N32   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITBOUND TO CODON AND NEAR-
REMARK 900  COGNATE TRANSFER RNA ANTICODON STEM-LOOP
REMARK 900  MISMATCHED AT THE FIRST CODON POSITION AT
REMARK 900  THE ASITE WITH PAROMOMYCIN
REMARK 900 RELATED ID: 2WRN   RELATED DB: PDB
REMARK 900  THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE 70S RIBOSOME
REMARK 900  BOUND TO EF-TU AND TRNA (PART 1 OF 4).
REMARK 900 RELATED ID: 2F4V   RELATED DB: PDB
REMARK 900  30S RIBOSOME + DESIGNER ANTIBIOTIC
REMARK 900 RELATED ID: 2JL5   RELATED DB: PDB
REMARK 900  INSIGHTS INTO TRANSLATIONAL TERMINATION FROM
REMARK 900  THE STRUCTURE OF RF2 BOUND TO THE RIBOSOME
REMARK 900   (PART 1 OF 4). THIS FILE CONTAINS THE
REMARK 900  30S SUBUNIT.
REMARK 900 RELATED ID: 1TWT   RELATED DB: PDB
REMARK 900  MODEL STRUCTURE OF THE T. THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME, 30SSUBUNIT OF 70S ROBOSOME. THIS
REMARK 900  FILE, 1TWT, CONTAINS ONLY MOLECULES OF THE
REMARK 900  30S RIBOSOMAL SUBUNIT. THE 50S SUBUNIT ISIN
REMARK 900   THE PDB FILE 1TWV.
REMARK 900 RELATED ID: 1E44   RELATED DB: PDB
REMARK 900  RIBONUCLEASE DOMAIN OF COLICIN E3 IN COMPLEX
REMARK 900   WITH ITS IMMUNITY PROTEIN
REMARK 900 RELATED ID: 1QZC   RELATED DB: PDB
REMARK 900  COORDINATES OF S12, SH44, LH69 AND SRL
REMARK 900  SEPARATELY FITTEDINTO THE CRYO-EM MAP OF
REMARK 900  EF-TU TERNARY COMPLEX(GDP.KIRROMYCIN) BOUND
REMARK 900   70S RIBOSOME
REMARK 900 RELATED ID: 2UXD   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF AN EXTENDED TRNA
REMARK 900  ANTICODON STEM LOOP IN COMPLEX WITH ITS
REMARK 900  COGNATE MRNA CGGG IN THE CONTEXT OF THE
REMARK 900  THERMUS THERMOPHILUS 30S SUBUNIT.
REMARK 900 RELATED ID: 1FKA   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF FUNCTIONALLY ACTIVATED SMALL
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITAT 3.3 A RESOLUTION
REMARK 900 RELATED ID: 1FJG   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN COMPLEX WITH THE
REMARK 900  ANTIBIOTICS STREPTOMYCIN, SPECTINOMYCIN,AND
REMARK 900  PAROMOMYCIN
REMARK 900 RELATED ID: 1N36   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN THE PRESENCE OF
REMARK 900  CRYSTALLOGRAPHICALLY DISORDERED CODONAND NEAR-
REMARK 900  COGNATE TRANSFER RNA ANTICODON STEM-
REMARK 900  LOOPMISMATCHED AT THE SECOND CODON POSITION
REMARK 900 RELATED ID: 2UXC   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF AN EXTENDED TRNA
REMARK 900  ANTICODON STEM LOOP IN COMPLEX WITH ITS
REMARK 900  COGNATE MRNA UCGU IN THE CONTEXT OF THE
REMARK 900  THERMUS THERMOPHILUS 30S SUBUNIT.
REMARK 900 RELATED ID: 1HNW   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN COMPLEX WITH TETRACYCLINE
REMARK 900 RELATED ID: 1L1U   RELATED DB: PDB
REMARK 900  TERNARY COMPLEX DOCKED IN THE DECODING SITE
REMARK 900   OF THE 30SRIBOSOMAL SUBUNIT
REMARK 900 RELATED ID: 1HR0   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF INITIATION FACTOR IF1
REMARK 900  BOUND TO THE 30SRIBOSOMAL SUBUNIT
REMARK 900 RELATED ID: 2V48   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE RIBOSOME RECYCLING FACTOR
REMARK 900  BOUND TO THE THERMUS THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME WITH MRNA, ASL-PHE AND TRNA-FMET
REMARK 900   (PART 3 OF 4). THIS FILE CONTAINS THE
REMARK 900  30S SUBUNIT, MRNA, P-SITE ASL, E-SITE
REMARK 900  TRNA AND RRF FOR MOLECULE 2.
REMARK 900 RELATED ID: 1XMQ   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF T6A37-ASLLYSUUU AAA-
REMARK 900  MRNA BOUND TO THEDECODING CENTER
REMARK 900 RELATED ID: 2B64   RELATED DB: PDB
REMARK 900  30S RIBOSOMAL SUBUNIT, TRNAS, MRNA AND
REMARK 900  RELEASE FACTOR RF1FROM A CRYSTAL STRUCTURE
REMARK 900  OF THE WHOLE RIBOSOMAL COMPLEX.THIS FILE
REMARK 900  CONTAINS THE 30S SUBUNIT, TRNAS, MRNA
REMARK 900  ANDRELEASE FACTOR RF1 FROM A CRYSTAL
REMARK 900  STRUCTURE OF THE WHOLERIBOSOMAL COMPLEX". THE
REMARK 900   ENTIRE CRYSTAL STRUCTURE CONTAINS ONE 70S
REMARK 900  RIBOSOME, TRNAS, MRNA AND RELEASE FACTOR RF1
REMARK 900   ANDIS DESCRIBED IN REMARK 400.
REMARK 900 RELATED ID: 2B9M   RELATED DB: PDB
REMARK 900  30S RIBOSOMAL SUBUNIT, TRNAS, MRNA AND
REMARK 900  RELEASE FACTOR RF2FROM A CRYSTAL STRUCTURE
REMARK 900  OF THE WHOLE RIBOSOMAL COMPLEX.THIS FILE
REMARK 900  CONTAINS THE 30S RIBOSOMAL SUBUNIT, TRNAS,
REMARK 900  MRNAAND RELEASE FACTOR RF2 FROM A CRYSTAL
REMARK 900  STRUCTURE OF THEWHOLE RIBOSOMAL COMPLEX". THE
REMARK 900   ENTIRE CRYSTAL STRUCTURECONTAINS ONE 70S
REMARK 900  RIBOSOME, TRNAS, MRNA AND RELEASE FACTORRF2
REMARK 900  AND IS DESCRIBED IN REMARK 400.
REMARK 900 RELATED ID: 1PN8   RELATED DB: PDB
REMARK 900  COORDINATES OF S12, L11 PROTEINS AND E-
REMARK 900  SITE TRNA FROM 70SCRYSTAL STRUCTURE SEPARATELY
REMARK 900   FITTED INTO THE CRYO-EM MAPOF E.COLI
REMARK 900  70S.EF-G.GDPNP COMPLEX. THE ATOMIC
REMARK 900  COORDINATESORIGINALLY FROM THE E-SITE TRNA
REMARK 900  WERE FITTED IN THEPOSITION OF THE HYBRID P
REMARK 900  /E-SITE TRNA.
REMARK 900 RELATED ID: 2WDG   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME IN COMPLEX WITH MRNA, PAROMOMYCIN,
REMARK 900  ACYLATED A-SITE TRNA, DEACYLATED P-SITE
REMARK 900  TRNA, AND E-SITE TRNA. THIS FILE CONTAINS
REMARK 900   THE 30S SUBUNIT A-,P-, AND E-SITE
REMARK 900  TRNAS AND PAROMOMYCIN FOR MOLECULE I.
REMARK 900 RELATED ID: 1XNR   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF AN INOSINE-CYTOSINE
REMARK 900  WOBBLE BASE PAIRIN THE CONTEXT OF THE
REMARK 900  DECODING CENTER
REMARK 900 RELATED ID: 1HNZ   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN COMPLEX WITH HYGROMYCIN B
REMARK 900 RELATED ID: 1DV4   RELATED DB: PDB
REMARK 900  PARTIAL STRUCTURE OF 16S RIBONUCLEIC ACID OF
REMARK 900   THE SMALL RIBOSOMAL SUBUNIT FROM THERMUS
REMARK 900  THERMOPHILUS
REMARK 900 RELATED ID: 1RSS   RELATED DB: PDB
REMARK 900  RIBOSOMAL PROTEIN S7 FROM THERMUS THERMOPHILUS
REMARK 900 RELATED ID: 2WDH   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME IN COMPLEX WITH MRNA, PAROMOMYCIN,
REMARK 900  ACYLATED A-SITE TRNA, DEACYLATED P-SITE
REMARK 900  TRNA, AND E-SITE TRNA. THIS FILE CONTAINS
REMARK 900   THE 30S SUBUNIT A-,P-, AND E-SITE
REMARK 900  TRNAS AND PAROMOMYCIN FOR MOLECULE II.
REMARK 900 RELATED ID: 1JGQ   RELATED DB: PDB
REMARK 900  THE PATH OF MESSENGER RNA THROUGH THE
REMARK 900  RIBOSOME. THIS FILE,1JGQ, CONTAINS THE 30S
REMARK 900  RIBOSOME SUBUNIT, THREE TRNA, ANDMRNA
REMARK 900  MOLECULES. 50S RIBOSOME SUBUNIT IS IN THE
REMARK 900  FILE 1GIY
REMARK 900 RELATED ID: 1I94   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURES OF THE SMALL RIBOSOMAL
REMARK 900  SUBUNIT WITHTETRACYCLINE, EDEINE AND IF3
REMARK 900 RELATED ID: 1I96   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE 30S RIBOSOMAL
REMARK 900  SUBUNIT FROM THERMUSTHERMOPHILUS IN COMPLEX
REMARK 900  WITH THE TRANSLATION INITIATION FACTOR IF3 (C-
REMARK 900  TERMINAL DOMAIN)
REMARK 900 RELATED ID: 2UU9   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNIT COMPLEXED WITH A VALINE-
REMARK 900  ASL WITH CMO5U IN POSITION 34 BOUND TO
REMARK 900  AN MRNA WITH A GUG-CODON IN THE A-SITE
REMARK 900   AND PAROMOMYCIN.
REMARK 900 RELATED ID: 1PN7   RELATED DB: PDB
REMARK 900  COORDINATES OF S12, L11 PROTEINS AND P-
REMARK 900  TRNA, FROM THE 70S X-RAY STRUCTURE ALIGNED
REMARK 900   TO THE 70S CRYO-EM MAP OF E.
REMARK 900  COLIRIBOSOME
REMARK 900 RELATED ID: 1EG0   RELATED DB: PDB
REMARK 900  FITTING OF COMPONENTS WITH KNOWN STRUCTURE
REMARK 900  INTO AN 11.5 A CRYO-EM MAP OF THE E
REMARK 900  .COLI 70S RIBOSOME
REMARK 900 RELATED ID: 1IBM   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN COMPLEX WITH A MESSENGER
REMARK 900  RNA FRAGMENT AND COGNATE TRANSFER RNA ANTICODON
REMARK 900   STEM-LOOP BOUND AT THE A SITE
REMARK 900 RELATED ID: 1UJW   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN BTUB AND
REMARK 900  COLICIN E3RECEPTOR BINDING DOMAIN
REMARK 900 RELATED ID: 2UXB   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF AN EXTENDED TRNA
REMARK 900  ANTICODON STEM LOOP IN COMPLEX WITH ITS
REMARK 900  COGNATE MRNA GGGU IN THE CONTEXT OF THE
REMARK 900  THERMUS THERMOPHILUS 30S SUBUNIT.
REMARK 900 RELATED ID: 2VQE   RELATED DB: PDB
REMARK 900  MODIFIED URIDINES WITH C5-METHYLENE
REMARK 900  SUBSTITUENTS AT THE FIRST POSITION OF THE
REMARK 900  TRNA ANTICODON STABILIZE U-G WOBBLE PAIRING
REMARK 900   DURING DECODING
REMARK 900 RELATED ID: 1G1X   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF RIBOSOMAL PROTEINS S15, S6, S18
REMARK 900  , AND 16SRIBOSOMAL RNA
REMARK 900 RELATED ID: 1I95   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE 30S RIBOSOMAL
REMARK 900  SUBUNIT FROM THERMUSTHERMOPHILUS IN COMPLEX
REMARK 900  WITH EDEINE
REMARK 900 RELATED ID: 2UUA   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNIT COMPLEXED WITH A VALINE-
REMARK 900  ASL WITH CMO5U IN POSITION 34 BOUND TO
REMARK 900  AN MRNA WITH A GUC-CODON IN THE A-SITE
REMARK 900   AND PAROMOMYCIN.
REMARK 900 RELATED ID: 1XNQ   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF AN INOSINE-ADENINE WOBBLE BASE
REMARK 900   PAIR COMPLEX INTHE CONTEXT OF THE DECODING
REMARK 900   CENTER
REMARK 900 RELATED ID: 2XFZ   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF CYTOTOXIC DOMAIN OF COLICIN E3
REMARK 900   BOUND TO THE 70S RIBOSOME (PART 1 OF 4)
REMARK 900 RELATED ID: 2XG0   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF CYTOTOXIC DOMAIN OF COLICIN E3
REMARK 900   BOUND TO THE 70S RIBOSOME (PART 2 OF 4)
REMARK 900 RELATED ID: 2XG2   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF CYTOTOXIC DOMAIN OF COLICIN E3
REMARK 900   BOUND TO THE 70S RIBOSOME (PART 4 OF 4)
REMARK 900 RELATED ID: 1QD7   RELATED DB: PDB
REMARK 900  PARTIAL MODEL FOR 30S RIBOSOMAL SUBUNIT
REMARK 900 RELATED ID: 1GIX   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE RIBOSOME AT 5.5
REMARK 900  A RESOLUTION. THISFILE, 1GIX, CONTAINS THE
REMARK 900  30S RIBOSOME SUBUNIT, THREE TRNA,AND MRNA
REMARK 900  MOLECULES. 50S RIBOSOME SUBUNIT IS IN THE
REMARK 900  FILE 1GIY
REMARK 900 RELATED ID: 1JGO   RELATED DB: PDB
REMARK 900  THE PATH OF MESSENGER RNA THROUGH THE
REMARK 900  RIBOSOME. THIS FILE,1JGO, CONTAINS THE 30S
REMARK 900  RIBOSOME SUBUNIT, THREE TRNA, AND MRNA
REMARK 900  MOLECULES. 50S RIBOSOME SUBUNIT IS IN THE
REMARK 900  FILE 1GIY
REMARK 900 RELATED ID: 1JGP   RELATED DB: PDB
REMARK 900  THE PATH OF MESSENGER RNA THROUGH THE
REMARK 900  RIBOSOME. THIS FILE,1JGP, CONTAINS THE 30S
REMARK 900  RIBOSOME SUBUNIT, THREE TRNA, AND MRNA
REMARK 900  MOLECULES. 50S RIBOSOME SUBUNIT IS IN THE
REMARK 900  FILE 1GIY
REMARK 900 RELATED ID: 2X9R   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE 70S RIBOSOME BOUND TO
REMARK 900  RELEASE FACTOR 2 AND A SUBSTRATE ANALOG
REMARK 900  PROVIDES INSIGHTS INTO CATALYSIS OF PEPTIDE
REMARK 900  RELEASE
REMARK 900 RELATED ID: 1N34   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITIN THE PRESENCE OF CODON
REMARK 900  AND CRYSTALLOGRAPHICALLY DISORDERED NEAR-COGNATE
REMARK 900  TRANSFER RNA ANTICODON STEM-LOOP MISMATCHED AT
REMARK 900   THE FIRST CODON POSITION
REMARK 900 RELATED ID: 1N33   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 30S
REMARK 900  RIBOSOMAL SUBUNITBOUND TO CODON AND NEAR-
REMARK 900  COGNATE TRANSFER RNA ANTICODON STEM-LOOP
REMARK 900  MISMATCHED AT THE SECOND CODON POSITION AT
REMARK 900  THE ASITE WITH PAROMOMYCIN
REMARK 900 RELATED ID: 1PNS   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF A STREPTOMYCIN DEPENDENT
REMARK 900   RIBOSOME FROME. COLI, 30S SUBUNIT OF 70S
REMARK 900  RIBOSOME. THIS FILE, 1PNS,CONTAINS THE 30S
REMARK 900  SUBUNIT, TWO TRNAS, AND ONE MRNA MOLECULE.
REMARK 900  THE 50S RIBOSOMAL SUBUNIT IS IN FILE 1PNU.
REMARK 900 RELATED ID: 2JL7   RELATED DB: PDB
REMARK 900  INSIGHTS INTO TRANSLATIONAL TERMINATION FROM
REMARK 900  THE STRUCTURE OF RF2 BOUND TO THE RIBOSOME
REMARK 900   (PART 3 OF 4). THIS FILE CONTAINS THE
REMARK 900  30S SUBUNIT.
REMARK 900 RELATED ID: 1YL4   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF 70S RIBOSOME WITH THRS
REMARK 900   OPERATOR ANDTRNAS. 30S SUBUNIT. THE
REMARK 900  COORDINATES FOR THE 50S SUBUNIT ARE IN THE
REMARK 900  PDB ENTRY 1YL3
REMARK 900 RELATED ID: 2WDM   RELATED DB: PDB
REMARK 900  STRUCTURE OF THE THERMUS THERMOPHILUS 70S
REMARK 900  RIBOSOME IN COMPLEX WITH MRNA, PAROMOMYCIN,
REMARK 900  ACYLATED A- AND P-SITE TRNAS, AND E-SITE
REMARK 900   TRNA. THIS FILE CONTAINS THE 30S SUBUNIT
REMARK 900  A-,P-, AND E-SITE TRNAS AND PAROMOMYCIN
REMARK 900  FOR MOLECULE II.
REMARK 900 RELATED ID: 1XMO   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF MNM5U34T6A37-TRNALYSUUU
REMARK 900  COMPLEXED WITH AAG-MRNA IN THE DECODING
REMARK 900  CENTER
REMARK 900 RELATED ID: 1I97   RELATED DB: PDB
REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE 30S RIBOSOMAL
REMARK 900  SUBUNIT FROM THERMUS THERMOPHILUS IN COMPLEX
REMARK 900  WITH TETRACYCLINE
DBREF1 2XG1 A    0  1544  GB                   NC_006461
DBREF2 2XG1 A     55979969                       131300      132821
DBREF  2XG1 B    1   256  UNP    P80371   RS2_THET8        1    256
DBREF  2XG1 C    1   239  UNP    P80372   RS3_THET8        1    239
DBREF  2XG1 D    1   209  UNP    P80373   RS4_THET8        1    209
DBREF  2XG1 E    1   162  UNP    Q5SHQ5   RS5_THET8        1    162
DBREF  2XG1 F    1   101  UNP    Q5SLP8   RS6_THET8        1    101
DBREF  2XG1 G    1   156  UNP    P17291   RS7_THET8        1    156
DBREF  2XG1 H    1   138  UNP    Q5SHQ2   RS8_THET8        1    138
DBREF  2XG1 I    1   128  UNP    P80374   RS9_THET8        1    128
DBREF  2XG1 J    1   105  UNP    Q5SHN7   RS10_THET8       1    105
DBREF  2XG1 K    1   129  UNP    P80376   RS11_THET8       1    129
DBREF  2XG1 L   -2   132  UNP    Q5SHN3   RS12_THET8       1    135
DBREF  2XG1 M    1   126  UNP    P80377   RS13_THET8       1    126
DBREF  2XG1 N    1    61  UNP    Q5SHQ1   RS14Z_THET8      1     61
DBREF  2XG1 O    1    89  UNP    Q5SJ76   RS15_THET8       1     89
DBREF  2XG1 P    1    88  UNP    Q5SJH3   RS16_THET8       1     88
DBREF  2XG1 Q    1   105  UNP    Q5SHP7   RS17_THET8       1    105
DBREF  2XG1 R    1    88  UNP    Q5SLQ0   RS18_THET8       1     88
DBREF  2XG1 S    1    93  UNP    Q5SHP2   RS19_THET8       1     93
DBREF  2XG1 T    1   106  UNP    P80380   RS20_THET8       1    106
DBREF  2XG1 U    1    27  UNP    Q5SIH3   RSHX_THET8       1     27
DBREF  2XG1 V    1    76  PDB    2XG1     2XG1             1     76
DBREF  2XG1 W    1    76  PDB    2XG1     2XG1             1     76
DBREF  2XG1 X    1    25  PDB    2XG1     2XG1             1     25
DBREF  2XG1 Y    0    96  UNP    P00646   CEA3_ECOLX     455    551
SEQADV 2XG1 ALA Y   58  UNP  P00646    HIS   513 ENGINEERED MUTATION
SEQRES   1 A 1522    U   U   U   G   U   U   G   G   A   G   A   G   U
SEQRES   2 A 1522    U   U   G   A   U   C   C   U   G   G   C   U   C
SEQRES   3 A 1522    A   G   G   G   U   G   A   A   C   G   C   U   G
SEQRES   4 A 1522    G   C   G   G   C   G   U   G   C   C   U   A   A
SEQRES   5 A 1522    G   A   C   A   U   G   C   A   A   G   U   C   G
SEQRES   6 A 1522    U   G   C   G   G   G   C   C   G   C   G   G   G
SEQRES   7 A 1522    G   U   U   U   U   A   C   U   C   C   G   U   G
SEQRES   8 A 1522    G   U   C   A   G   C   G   G   C   G   G   A   C
SEQRES   9 A 1522    G   G   G   U   G   A   G   U   A   A   C   G   C
SEQRES  10 A 1522    G   U   G   G   G   U   G   A   C   C   U   A   C
SEQRES  11 A 1522    C   C   G   G   A   A   G   A   G   G   G   G   G
SEQRES  12 A 1522    A   C   A   A   C   C   C   G   G   G   G   A   A
SEQRES  13 A 1522    A   C   U   C   G   G   G   C   U   A   A   U   C
SEQRES  14 A 1522    C   C   C   C   A   U   G   U   G   G   A   C   C
SEQRES  15 A 1522    C   G   C   C   C   C   U   U   G   G   G   G   U
SEQRES  16 A 1522    G   U   G   U   C   C   A   A   A   G   G   G   C
SEQRES  17 A 1522    U   U   U   G   C   C   C   G   C   U   U   C   C
SEQRES  18 A 1522    G   G   A   U   G   G   G   C   C   C   G   C   G
SEQRES  19 A 1522    U   C   C   C   A   U   C   A   G   C   U   A   G
SEQRES  20 A 1522    U   U   G   G   U   G   G   G   G   U   A   A   U
SEQRES  21 A 1522    G   G   C   C   C   A   C   C   A   A   G   G   C
SEQRES  22 A 1522    G   A   C   G   A   C   G   G   G   U   A   G   C
SEQRES  23 A 1522    C   G   G   U   C   U   G   A   G   A   G   G   A
SEQRES  24 A 1522    U   G   G   C   C   G   G   C   C   A   C   A   G
SEQRES  25 A 1522    G   G   G   C   A   C   U   G   A   G   A   C   A
SEQRES  26 A 1522    C   G   G   G   C   C   C   C   A   C   U   C   C
SEQRES  27 A 1522    U   A   C   G   G   G   A   G   G   C   A   G   C
SEQRES  28 A 1522    A   G   U   U   A   G   G   A   A   U   C   U   U
SEQRES  29 A 1522    C   C   G   C   A   A   U   G   G   G   C   G   C
SEQRES  30 A 1522    A   A   G   C   C   U   G   A   C   G   G   A   G
SEQRES  31 A 1522    C   G   A   C   G   C   C   G   C   U   U   G   G
SEQRES  32 A 1522    A   G   G   A   A   G   A   A   G   C   C   C   U
SEQRES  33 A 1522    U   C   G   G   G   G   U   G   U   A   A   A   C
SEQRES  34 A 1522    U   C   C   U   G   A   A   C   C   C   G   G   G
SEQRES  35 A 1522    A   C   G   A   A   A   C   C   C   C   C   G   A
SEQRES  36 A 1522    C   G   A   G   G   G   G   A   C   U   G   A   C
SEQRES  37 A 1522    G   G   U   A   C   C   G   G   G   G   U   A   A
SEQRES  38 A 1522    U   A   G   C   G   C   C   G   G   C   C   A   A
SEQRES  39 A 1522    C   U   C   C   G   U   G   C   C   A   G   C   A
SEQRES  40 A 1522    G   C   C   G   C   G   G   U   A   A   U   A   C
SEQRES  41 A 1522    G   G   A   G   G   G   C   G   C   G   A   G   C
SEQRES  42 A 1522    G   U   U   A   C   C   C   G   G   A   U   U   C
SEQRES  43 A 1522    A   C   U   G   G   G   C   G   U   A   A   A   G
SEQRES  44 A 1522    G   G   C   G   U   G   U   A   G   G   C   G   G
SEQRES  45 A 1522    C   C   U   G   G   G   G   C   G   U   C   C   C
SEQRES  46 A 1522    A   U   G   U   G   A   A   A   G   A   C   C   A
SEQRES  47 A 1522    C   G   G   C   U   C   A   A   C   C   G   U   G
SEQRES  48 A 1522    G   G   G   G   A   G   C   G   U   G   G   G   A
SEQRES  49 A 1522    U   A   C   G   C   U   C   A   G   G   C   U   A
SEQRES  50 A 1522    G   A   C   G   G   U   G   G   G   A   G   A   G
SEQRES  51 A 1522    G   G   U   G   G   U   G   G   A   A   U   U   C
SEQRES  52 A 1522    C   C   G   G   A   G   U   A   G   C   G   G   U
SEQRES  53 A 1522    G   A   A   A   U   G   C   G   C   A   G   A   U
SEQRES  54 A 1522    A   C   C   G   G   G   A   G   G   A   A   C   G
SEQRES  55 A 1522    C   C   G   A   U   G   G   C   G   A   A   G   G
SEQRES  56 A 1522    C   A   G   C   C   A   C   C   U   G   G   U   C
SEQRES  57 A 1522    C   A   C   C   C   G   U   G   A   C   G   C   U
SEQRES  58 A 1522    G   A   G   G   C   G   C   G   A   A   A   G   C
SEQRES  59 A 1522    G   U   G   G   G   G   A   G   C   A   A   A   C
SEQRES  60 A 1522    C   G   G   A   U   U   A   G   A   U   A   C   C
SEQRES  61 A 1522    C   G   G   G   U   A   G   U   C   C   A   C   G
SEQRES  62 A 1522    C   C   C   U   A   A   A   C   G   A   U   G   C
SEQRES  63 A 1522    G   C   G   C   U   A   G   G   U   C   U   C   U
SEQRES  64 A 1522    G   G   G   U   C   U   C   C   U   G   G   G   G
SEQRES  65 A 1522    G   C   C   G   A   A   G   C   U   A   A   C   G
SEQRES  66 A 1522    C   G   U   U   A   A   G   C   G   C   G   C   C
SEQRES  67 A 1522    G   C   C   U   G   G   G   G   A   G   U   A   C
SEQRES  68 A 1522    G   G   C   C   G   C   A   A   G   G   C   U   G
SEQRES  69 A 1522    A   A   A   C   U   C   A   A   A   G   G   A   A
SEQRES  70 A 1522    U   U   G   A   C   G   G   G   G   G   C   C   C
SEQRES  71 A 1522    G   C   A   C   A   A   G   C   G   G   U   G   G
SEQRES  72 A 1522    A   G   C   A   U   G   U   G   G   U   U   U   A
SEQRES  73 A 1522    A   U   U   C   G   A   A   G   C   A   A   C   G
SEQRES  74 A 1522    C   G   A   A   G   A   A   C   C   U   U   A   C
SEQRES  75 A 1522    C   A   G   G   C   C   U   U   G   A   C   A   U
SEQRES  76 A 1522    G   C   U   A   G   G   G   A   A   C   C   C   G
SEQRES  77 A 1522    G   G   U   G   A   A   A   G   C   C   U   G   G
SEQRES  78 A 1522    G   G   U   G   C   C   C   C   G   C   G   A   G
SEQRES  79 A 1522    G   G   G   A   G   C   C   C   U   A   G   C   A
SEQRES  80 A 1522    C   A   G   G   U   G   C   U   G   C   A   U   G
SEQRES  81 A 1522    G   C   C   G   U   C   G   U   C   A   G   C   U
SEQRES  82 A 1522    C   G   U   G   C   C   G   U   G   A   G   G   U
SEQRES  83 A 1522    G   U   U   G   G   G   U   U   A   A   G   U   C
SEQRES  84 A 1522    C   C   G   C   A   A   C   G   A   G   C   G   C
SEQRES  85 A 1522    A   A   C   C   C   C   C   G   C   C   G   U   U
SEQRES  86 A 1522    A   G   U   U   G   C   C   A   G   C   G   G   U
SEQRES  87 A 1522    U   C   G   G   C   C   G   G   G   C   A   C   U
SEQRES  88 A 1522    C   U   A   A   C   G   G   G   A   C   U   G   C
SEQRES  89 A 1522    C   C   G   C   G   A   A   A   G   C   G   G   G
SEQRES  90 A 1522    A   G   G   A   A   G   G   A   G   G   G   G   A
SEQRES  91 A 1522    C   G   A   C   G   U   C   U   G   G   U   C   A
SEQRES  92 A 1522    G   C   A   U   G   G   C   C   C   U   U   A   C
SEQRES  93 A 1522    G   G   C   C   U   G   G   G   C   G   A   C   A
SEQRES  94 A 1522    C   A   C   G   U   G   C   U   A   C   A   A   U
SEQRES  95 A 1522    G   C   C   C   A   C   U   A   C   A   A   A   G
SEQRES  96 A 1522    C   G   A   U   G   C   C   A   C   C   C   G   G
SEQRES  97 A 1522    C   A   A   C   G   G   G   G   A   G   C   U   A
SEQRES  98 A 1522    A   U   C   G   C   A   A   A   A   A   G   G   U
SEQRES  99 A 1522    G   G   G   C   C   C   A   G   U   U   C   G   G
SEQRES 100 A 1522    A   U   U   G   G   G   G   U   C   U   G   C   A
SEQRES 101 A 1522    A   C   C   C   G   A   C   C   C   C   A   U   G
SEQRES 102 A 1522    A   A   G   C   C   G   G   A   A   U   C   G   C
SEQRES 103 A 1522    U   A   G   U   A   A   U   C   G   C   G   G   A
SEQRES 104 A 1522    U   C   A   G   C   C   A   U   G   C   C   G   C
SEQRES 105 A 1522    G   G   U   G   A   A   U   A   C   G   U   U   C
SEQRES 106 A 1522    C   C   G   G   G   C   C   U   U   G   U   A   C
SEQRES 107 A 1522    A   C   A   C   C   G   C   C   C   G   U   C   A
SEQRES 108 A 1522    C   G   C   C   A   U   G   G   G   A   G   C   G
SEQRES 109 A 1522    G   G   C   U   C   U   A   C   C   C   G   A   A
SEQRES 110 A 1522    G   U   C   G   C   C   G   G   G   A   G   C   C
SEQRES 111 A 1522    U   A   C   G   G   G   C   A   G   G   C   G   C
SEQRES 112 A 1522    C   G   A   G   G   G   U   A   G   G   G   C   C
SEQRES 113 A 1522    C   G   U   G   A   C   U   G   G   G   G   C   G
SEQRES 114 A 1522    A A3P   G   U   C   G   U   A   A   C   A   A   G
SEQRES 115 A 1522    G   U   A   G   C   U   G   U   A   C   C   G   G
SEQRES 116 A 1522    A   A   G   G   U   G   C   G   G   C   U   G   G
SEQRES 117 A 1522    A   U   C   A   C   C   U   C   C   U   U   U   C
SEQRES 118 A 1522    U
SEQRES   1 B  256  MET PRO VAL GLU ILE THR VAL LYS GLU LEU LEU GLU ALA
SEQRES   2 B  256  GLY VAL HIS PHE GLY HIS GLU ARG LYS ARG TRP ASN PRO
SEQRES   3 B  256  LYS PHE ALA ARG TYR ILE TYR ALA GLU ARG ASN GLY ILE
SEQRES   4 B  256  HIS ILE ILE ASP LEU GLN LYS THR MET GLU GLU LEU GLU
SEQRES   5 B  256  ARG THR PHE ARG PHE ILE GLU ASP LEU ALA MET ARG GLY
SEQRES   6 B  256  GLY THR ILE LEU PHE VAL GLY THR LYS LYS GLN ALA GLN
SEQRES   7 B  256  ASP ILE VAL ARG MET GLU ALA GLU ARG ALA GLY MET PRO
SEQRES   8 B  256  TYR VAL ASN GLN ARG TRP LEU GLY GLY MET LEU THR ASN
SEQRES   9 B  256  PHE LYS THR ILE SER GLN ARG VAL HIS ARG LEU GLU GLU
SEQRES  10 B  256  LEU GLU ALA LEU PHE ALA SER PRO GLU ILE GLU GLU ARG
SEQRES  11 B  256  PRO LYS LYS GLU GLN VAL ARG LEU LYS HIS GLU LEU GLU
SEQRES  12 B  256  ARG LEU GLN LYS TYR LEU SER GLY PHE ARG LEU LEU LYS
SEQRES  13 B  256  ARG LEU PRO ASP ALA ILE PHE VAL VAL ASP PRO THR LYS
SEQRES  14 B  256  GLU ALA ILE ALA VAL ARG GLU ALA ARG LYS LEU PHE ILE
SEQRES  15 B  256  PRO VAL ILE ALA LEU ALA ASP THR ASP SER ASP PRO ASP
SEQRES  16 B  256  LEU VAL ASP TYR ILE ILE PRO GLY ASN ASP ASP ALA ILE
SEQRES  17 B  256  ARG SER ILE GLN LEU ILE LEU SER ARG ALA VAL ASP LEU
SEQRES  18 B  256  ILE ILE GLN ALA ARG GLY GLY VAL VAL GLU PRO SER PRO
SEQRES  19 B  256  SER TYR ALA LEU VAL GLN GLU ALA GLU ALA THR GLU THR
SEQRES  20 B  256  PRO GLU GLY GLU SER GLU VAL GLU ALA
SEQRES   1 C  239  MET GLY ASN LYS ILE HIS PRO ILE GLY PHE ARG LEU GLY
SEQRES   2 C  239  ILE THR ARG ASP TRP GLU SER ARG TRP TYR ALA GLY LYS
SEQRES   3 C  239  LYS GLN TYR ARG HIS LEU LEU LEU GLU ASP GLN ARG ILE
SEQRES   4 C  239  ARG GLY LEU LEU GLU LYS GLU LEU TYR SER ALA GLY LEU
SEQRES   5 C  239  ALA ARG VAL ASP ILE GLU ARG ALA ALA ASP ASN VAL ALA
SEQRES   6 C  239  VAL THR VAL HIS VAL ALA LYS PRO GLY VAL VAL ILE GLY
SEQRES   7 C  239  ARG GLY GLY GLU ARG ILE ARG VAL LEU ARG GLU GLU LEU
SEQRES   8 C  239  ALA LYS LEU THR GLY LYS ASN VAL ALA LEU ASN VAL GLN
SEQRES   9 C  239  GLU VAL GLN ASN PRO ASN LEU SER ALA PRO LEU VAL ALA
SEQRES  10 C  239  GLN ARG VAL ALA GLU GLN ILE GLU ARG ARG PHE ALA VAL
SEQRES  11 C  239  ARG ARG ALA ILE LYS GLN ALA VAL GLN ARG VAL MET GLU
SEQRES  12 C  239  SER GLY ALA LYS GLY ALA LYS VAL ILE VAL SER GLY ARG
SEQRES  13 C  239  ILE GLY GLY ALA GLU GLN ALA ARG THR GLU TRP ALA ALA
SEQRES  14 C  239  GLN GLY ARG VAL PRO LEU HIS THR LEU ARG ALA ASN ILE
SEQRES  15 C  239  ASP TYR GLY PHE ALA LEU ALA ARG THR THR TYR GLY VAL
SEQRES  16 C  239  LEU GLY VAL LYS ALA TYR ILE PHE LEU GLY GLU VAL ILE
SEQRES  17 C  239  GLY GLY GLN LYS PRO LYS ALA ARG PRO GLU LEU PRO LYS
SEQRES  18 C  239  ALA GLU GLU ARG PRO ARG ARG ARG ARG PRO ALA VAL ARG
SEQRES  19 C  239  VAL LYS LYS GLU GLU
SEQRES   1 D  209  MET GLY ARG TYR ILE GLY PRO VAL CYS ARG LEU CYS ARG
SEQRES   2 D  209  ARG GLU GLY VAL LYS LEU TYR LEU LYS GLY GLU ARG CYS
SEQRES   3 D  209  TYR SER PRO LYS CYS ALA MET GLU ARG ARG PRO TYR PRO
SEQRES   4 D  209  PRO GLY GLN HIS GLY GLN LYS ARG ALA ARG ARG PRO SER
SEQRES   5 D  209  ASP TYR ALA VAL ARG LEU ARG GLU LYS GLN LYS LEU ARG
SEQRES   6 D  209  ARG ILE TYR GLY ILE SER GLU ARG GLN PHE ARG ASN LEU
SEQRES   7 D  209  PHE GLU GLU ALA SER LYS LYS LYS GLY VAL THR GLY SER
SEQRES   8 D  209  VAL PHE LEU GLY LEU LEU GLU SER ARG LEU ASP ASN VAL
SEQRES   9 D  209  VAL TYR ARG LEU GLY PHE ALA VAL SER ARG ARG GLN ALA
SEQRES  10 D  209  ARG GLN LEU VAL ARG HIS GLY HIS ILE THR VAL ASN GLY
SEQRES  11 D  209  ARG ARG VAL ASP LEU PRO SER TYR ARG VAL ARG PRO GLY
SEQRES  12 D  209  ASP GLU ILE ALA VAL ALA GLU LYS SER ARG ASN LEU GLU
SEQRES  13 D  209  LEU ILE ARG GLN ASN LEU GLU ALA MET LYS GLY ARG LYS
SEQRES  14 D  209  VAL GLY PRO TRP LEU SER LEU ASP VAL GLU GLY MET LYS
SEQRES  15 D  209  GLY LYS PHE LEU ARG LEU PRO ASP ARG GLU ASP LEU ALA
SEQRES  16 D  209  LEU PRO VAL ASN GLU GLN LEU VAL ILE GLU PHE TYR SER
SEQRES  17 D  209  ARG
SEQRES   1 E  162  MET PRO GLU THR ASP PHE GLU GLU LYS MET ILE LEU ILE
SEQRES   2 E  162  ARG ARG THR ALA ARG MET GLN ALA GLY GLY ARG ARG PHE
SEQRES   3 E  162  ARG PHE GLY ALA LEU VAL VAL VAL GLY ASP ARG GLN GLY
SEQRES   4 E  162  ARG VAL GLY LEU GLY PHE GLY LYS ALA PRO GLU VAL PRO
SEQRES   5 E  162  LEU ALA VAL GLN LYS ALA GLY TYR TYR ALA ARG ARG ASN
SEQRES   6 E  162  MET VAL GLU VAL PRO LEU GLN ASN GLY THR ILE PRO HIS
SEQRES   7 E  162  GLU ILE GLU VAL GLU PHE GLY ALA SER LYS ILE VAL LEU
SEQRES   8 E  162  LYS PRO ALA ALA PRO GLY THR GLY VAL ILE ALA GLY ALA
SEQRES   9 E  162  VAL PRO ARG ALA ILE LEU GLU LEU ALA GLY VAL THR ASP
SEQRES  10 E  162  ILE LEU THR LYS GLU LEU GLY SER ARG ASN PRO ILE ASN
SEQRES  11 E  162  ILE ALA TYR ALA THR MET GLU ALA LEU ARG GLN LEU ARG
SEQRES  12 E  162  THR LYS ALA ASP VAL GLU ARG LEU ARG LYS GLY GLU ALA
SEQRES  13 E  162  HIS ALA GLN ALA GLN GLY
SEQRES   1 F  101  MET ARG ARG TYR GLU VAL ASN ILE VAL LEU ASN PRO ASN
SEQRES   2 F  101  LEU ASP GLN SER GLN LEU ALA LEU GLU LYS GLU ILE ILE
SEQRES   3 F  101  GLN ARG ALA LEU GLU ASN TYR GLY ALA ARG VAL GLU LYS
SEQRES   4 F  101  VAL GLU GLU LEU GLY LEU ARG ARG LEU ALA TYR PRO ILE
SEQRES   5 F  101  ALA LYS ASP PRO GLN GLY TYR PHE LEU TRP TYR GLN VAL
SEQRES   6 F  101  GLU MET PRO GLU ASP ARG VAL ASN ASP LEU ALA ARG GLU
SEQRES   7 F  101  LEU ARG ILE ARG ASP ASN VAL ARG ARG VAL MET VAL VAL
SEQRES   8 F  101  LYS SER GLN GLU PRO PHE LEU ALA ASN ALA
SEQRES   1 G  156  MET ALA ARG ARG ARG ARG ALA GLU VAL ARG GLN LEU GLN
SEQRES   2 G  156  PRO ASP LEU VAL TYR GLY ASP VAL LEU VAL THR ALA PHE
SEQRES   3 G  156  ILE ASN LYS ILE MET ARG ASP GLY LYS LYS ASN LEU ALA
SEQRES   4 G  156  ALA ARG ILE PHE TYR ASP ALA CYS LYS ILE ILE GLN GLU
SEQRES   5 G  156  LYS THR GLY GLN GLU PRO LEU LYS VAL PHE LYS GLN ALA
SEQRES   6 G  156  VAL GLU ASN VAL LYS PRO ARG MET GLU VAL ARG SER ARG
SEQRES   7 G  156  ARG VAL GLY GLY ALA ASN TYR GLN VAL PRO MET GLU VAL
SEQRES   8 G  156  SER PRO ARG ARG GLN GLN SER LEU ALA LEU ARG TRP LEU
SEQRES   9 G  156  VAL GLN ALA ALA ASN GLN ARG PRO GLU ARG ARG ALA ALA
SEQRES  10 G  156  VAL ARG ILE ALA HIS GLU LEU MET ASP ALA ALA GLU GLY
SEQRES  11 G  156  LYS GLY GLY ALA VAL LYS LYS LYS GLU ASP VAL GLU ARG
SEQRES  12 G  156  MET ALA GLU ALA ASN ARG ALA TYR ALA HIS TYR ARG TRP
SEQRES   1 H  138  MET LEU THR ASP PRO ILE ALA ASP MET LEU THR ARG ILE
SEQRES   2 H  138  ARG ASN ALA THR ARG VAL TYR LYS GLU SER THR ASP VAL
SEQRES   3 H  138  PRO ALA SER ARG PHE LYS GLU GLU ILE LEU ARG ILE LEU
SEQRES   4 H  138  ALA ARG GLU GLY PHE ILE LYS GLY TYR GLU ARG VAL ASP
SEQRES   5 H  138  VAL ASP GLY LYS PRO TYR LEU ARG VAL TYR LEU LYS TYR
SEQRES   6 H  138  GLY PRO ARG ARG GLN GLY PRO ASP PRO ARG PRO GLU GLN
SEQRES   7 H  138  VAL ILE HIS HIS ILE ARG ARG ILE SER LYS PRO GLY ARG
SEQRES   8 H  138  ARG VAL TYR VAL GLY VAL LYS GLU ILE PRO ARG VAL ARG
SEQRES   9 H  138  ARG GLY LEU GLY ILE ALA ILE LEU SER THR SER LYS GLY
SEQRES  10 H  138  VAL LEU THR ASP ARG GLU ALA ARG LYS LEU GLY VAL GLY
SEQRES  11 H  138  GLY GLU LEU ILE CYS GLU VAL TRP
SEQRES   1 I  128  MET GLU GLN TYR TYR GLY THR GLY ARG ARG LYS GLU ALA
SEQRES   2 I  128  VAL ALA ARG VAL PHE LEU ARG PRO GLY ASN GLY LYS VAL
SEQRES   3 I  128  THR VAL ASN GLY GLN ASP PHE ASN GLU TYR PHE GLN GLY
SEQRES   4 I  128  LEU VAL ARG ALA VAL ALA ALA LEU GLU PRO LEU ARG ALA
SEQRES   5 I  128  VAL ASP ALA LEU GLY ARG PHE ASP ALA TYR ILE THR VAL
SEQRES   6 I  128  ARG GLY GLY GLY LYS SER GLY GLN ILE ASP ALA ILE LYS
SEQRES   7 I  128  LEU GLY ILE ALA ARG ALA LEU VAL GLN TYR ASN PRO ASP
SEQRES   8 I  128  TYR ARG ALA LYS LEU LYS PRO LEU GLY PHE LEU THR ARG
SEQRES   9 I  128  ASP ALA ARG VAL VAL GLU ARG LYS LYS TYR GLY LYS HIS
SEQRES  10 I  128  LYS ALA ARG ARG ALA PRO GLN TYR SER LYS ARG
SEQRES   1 J  105  MET PRO LYS ILE ARG ILE LYS LEU ARG GLY PHE ASP HIS
SEQRES   2 J  105  LYS THR LEU ASP ALA SER ALA GLN LYS ILE VAL GLU ALA
SEQRES   3 J  105  ALA ARG ARG SER GLY ALA GLN VAL SER GLY PRO ILE PRO
SEQRES   4 J  105  LEU PRO THR ARG VAL ARG ARG PHE THR VAL ILE ARG GLY
SEQRES   5 J  105  PRO PHE LYS HIS LYS ASP SER ARG GLU HIS PHE GLU LEU
SEQRES   6 J  105  ARG THR HIS ASN ARG LEU VAL ASP ILE ILE ASN PRO ASN
SEQRES   7 J  105  ARG LYS THR ILE GLU GLN LEU MET THR LEU ASP LEU PRO
SEQRES   8 J  105  THR GLY VAL GLU ILE GLU ILE LYS THR VAL GLY GLY GLY
SEQRES   9 J  105  ARG
SEQRES   1 K  129  MET ALA LYS LYS PRO SER LYS LYS LYS VAL LYS ARG GLN
SEQRES   2 K  129  VAL ALA SER GLY ARG ALA TYR ILE HIS ALA SER TYR ASN
SEQRES   3 K  129  ASN THR ILE VAL THR ILE THR ASP PRO ASP GLY ASN PRO
SEQRES   4 K  129  ILE THR TRP SER SER GLY GLY VAL ILE GLY TYR LYS GLY
SEQRES   5 K  129  SER ARG LYS GLY THR PRO TYR ALA ALA GLN LEU ALA ALA
SEQRES   6 K  129  LEU ASP ALA ALA LYS LYS ALA MET ALA TYR GLY MET GLN
SEQRES   7 K  129  SER VAL ASP VAL ILE VAL ARG GLY THR GLY ALA GLY ARG
SEQRES   8 K  129  GLU GLN ALA ILE ARG ALA LEU GLN ALA SER GLY LEU GLN
SEQRES   9 K  129  VAL LYS SER ILE VAL ASP ASP THR PRO VAL PRO HIS ASN
SEQRES  10 K  129  GLY CYS ARG PRO LYS LYS LYS PHE ARG LYS ALA SER
SEQRES   1 L  135  MET VAL ALA LEU PRO THR ILE ASN GLN LEU VAL ARG LYS
SEQRES   2 L  135  GLY ARG GLU LYS VAL ARG LYS LYS SER LYS VAL PRO ALA
SEQRES   3 L  135  LEU LYS GLY ALA PRO PHE ARG ARG GLY VAL CYS THR VAL
SEQRES   4 L  135  VAL ARG THR VAL THR PRO LYS LYS PRO ASN SER ALA LEU
SEQRES   5 L  135  ARG LYS VAL ALA LYS VAL ARG LEU THR SER GLY TYR GLU
SEQRES   6 L  135  VAL THR ALA TYR ILE PRO GLY GLU GLY HIS ASN LEU GLN
SEQRES   7 L  135  GLU HIS SER VAL VAL LEU ILE ARG GLY GLY ARG VAL LYS
SEQRES   8 L  135  ASP LEU PRO GLY VAL ARG TYR HIS ILE VAL ARG GLY VAL
SEQRES   9 L  135  TYR ASP ALA ALA GLY VAL LYS ASP ARG LYS LYS SER ARG
SEQRES  10 L  135  SER LYS TYR GLY THR LYS LYS PRO LYS GLU ALA ALA LYS
SEQRES  11 L  135  THR ALA ALA LYS LYS
SEQRES   1 M  126  MET ALA ARG ILE ALA GLY VAL GLU ILE PRO ARG ASN LYS
SEQRES   2 M  126  ARG VAL ASP VAL ALA LEU THR TYR ILE TYR GLY ILE GLY
SEQRES   3 M  126  LYS ALA ARG ALA LYS GLU ALA LEU GLU LYS THR GLY ILE
SEQRES   4 M  126  ASN PRO ALA THR ARG VAL LYS ASP LEU THR GLU ALA GLU
SEQRES   5 M  126  VAL VAL ARG LEU ARG GLU TYR VAL GLU ASN THR TRP LYS
SEQRES   6 M  126  LEU GLU GLY GLU LEU ARG ALA GLU VAL ALA ALA ASN ILE
SEQRES   7 M  126  LYS ARG LEU MET ASP ILE GLY CYS TYR ARG GLY LEU ARG
SEQRES   8 M  126  HIS ARG ARG GLY LEU PRO VAL ARG GLY GLN ARG THR ARG
SEQRES   9 M  126  THR ASN ALA ARG THR ARG LYS GLY PRO ARG LYS THR VAL
SEQRES  10 M  126  ALA GLY LYS LYS LYS ALA PRO ARG LYS
SEQRES   1 N   61  MET ALA ARG LYS ALA LEU ILE GLU LYS ALA LYS ARG THR
SEQRES   2 N   61  PRO LYS PHE LYS VAL ARG ALA TYR THR ARG CYS VAL ARG
SEQRES   3 N   61  CYS GLY ARG ALA ARG SER VAL TYR ARG PHE PHE GLY LEU
SEQRES   4 N   61  CYS ARG ILE CYS LEU ARG GLU LEU ALA HIS LYS GLY GLN
SEQRES   5 N   61  LEU PRO GLY VAL ARG LYS ALA SER TRP
SEQRES   1 O   89  MET PRO ILE THR LYS GLU GLU LYS GLN LYS VAL ILE GLN
SEQRES   2 O   89  GLU PHE ALA ARG PHE PRO GLY ASP THR GLY SER THR GLU
SEQRES   3 O   89  VAL GLN VAL ALA LEU LEU THR LEU ARG ILE ASN ARG LEU
SEQRES   4 O   89  SER GLU HIS LEU LYS VAL HIS LYS LYS ASP HIS HIS SER
SEQRES   5 O   89  HIS ARG GLY LEU LEU MET MET VAL GLY GLN ARG ARG ARG
SEQRES   6 O   89  LEU LEU ARG TYR LEU GLN ARG GLU ASP PRO GLU ARG TYR
SEQRES   7 O   89  ARG ALA LEU ILE GLU LYS LEU GLY ILE ARG GLY
SEQRES   1 P   88  MET VAL LYS ILE ARG LEU ALA ARG PHE GLY SER LYS HIS
SEQRES   2 P   88  ASN PRO HIS TYR ARG ILE VAL VAL THR ASP ALA ARG ARG
SEQRES   3 P   88  LYS ARG ASP GLY LYS TYR ILE GLU LYS ILE GLY TYR TYR
SEQRES   4 P   88  ASP PRO ARG LYS THR THR PRO ASP TRP LEU LYS VAL ASP
SEQRES   5 P   88  VAL GLU ARG ALA ARG TYR TRP LEU SER VAL GLY ALA GLN
SEQRES   6 P   88  PRO THR ASP THR ALA ARG ARG LEU LEU ARG GLN ALA GLY
SEQRES   7 P   88  VAL PHE ARG GLN GLU ALA ARG GLU GLY ALA
SEQRES   1 Q  105  MET PRO LYS LYS VAL LEU THR GLY VAL VAL VAL SER ASP
SEQRES   2 Q  105  LYS MET GLN LYS THR VAL THR VAL LEU VAL GLU ARG GLN
SEQRES   3 Q  105  PHE PRO HIS PRO LEU TYR GLY LYS VAL ILE LYS ARG SER
SEQRES   4 Q  105  LYS LYS TYR LEU ALA HIS ASP PRO GLU GLU LYS TYR LYS
SEQRES   5 Q  105  LEU GLY ASP VAL VAL GLU ILE ILE GLU SER ARG PRO ILE
SEQRES   6 Q  105  SER LYS ARG LYS ARG PHE ARG VAL LEU ARG LEU VAL GLU
SEQRES   7 Q  105  SER GLY ARG MET ASP LEU VAL GLU LYS TYR LEU ILE ARG
SEQRES   8 Q  105  ARG GLN ASN TYR GLU SER LEU SER LYS ARG GLY GLY LYS
SEQRES   9 Q  105  ALA
SEQRES   1 R   88  MET SER THR LYS ASN ALA LYS PRO LYS LYS GLU ALA GLN
SEQRES   2 R   88  ARG ARG PRO SER ARG LYS ALA LYS VAL LYS ALA THR LEU
SEQRES   3 R   88  GLY GLU PHE ASP LEU ARG ASP TYR ARG ASN VAL GLU VAL
SEQRES   4 R   88  LEU LYS ARG PHE LEU SER GLU THR GLY LYS ILE LEU PRO
SEQRES   5 R   88  ARG ARG ARG THR GLY LEU SER ALA LYS GLU GLN ARG ILE
SEQRES   6 R   88  LEU ALA LYS THR ILE LYS ARG ALA ARG ILE LEU GLY LEU
SEQRES   7 R   88  LEU PRO PHE THR GLU LYS LEU VAL ARG LYS
SEQRES   1 S   93  MET PRO ARG SER LEU LYS LYS GLY VAL PHE VAL ASP ASP
SEQRES   2 S   93  HIS LEU LEU GLU LYS VAL LEU GLU LEU ASN ALA LYS GLY
SEQRES   3 S   93  GLU LYS ARG LEU ILE LYS THR TRP SER ARG ARG SER THR
SEQRES   4 S   93  ILE VAL PRO GLU MET VAL GLY HIS THR ILE ALA VAL TYR
SEQRES   5 S   93  ASN GLY LYS GLN HIS VAL PRO VAL TYR ILE THR GLU ASN
SEQRES   6 S   93  MET VAL GLY HIS LYS LEU GLY GLU PHE ALA PRO THR ARG
SEQRES   7 S   93  THR TYR ARG GLY HIS GLY LYS GLU ALA LYS ALA THR LYS
SEQRES   8 S   93  LYS LYS
SEQRES   1 T  106  MET ALA GLN LYS LYS PRO LYS ARG ASN LEU SER ALA LEU
SEQRES   2 T  106  LYS ARG HIS ARG GLN SER LEU LYS ARG ARG LEU ARG ASN
SEQRES   3 T  106  LYS ALA LYS LYS SER ALA ILE LYS THR LEU SER LYS LYS
SEQRES   4 T  106  ALA ILE GLN LEU ALA GLN GLU GLY LYS ALA GLU GLU ALA
SEQRES   5 T  106  LEU LYS ILE MET ARG LYS ALA GLU SER LEU ILE ASP LYS
SEQRES   6 T  106  ALA ALA LYS GLY SER THR LEU HIS LYS ASN ALA ALA ALA
SEQRES   7 T  106  ARG ARG LYS SER ARG LEU MET ARG LYS VAL ARG GLN LEU
SEQRES   8 T  106  LEU GLU ALA ALA GLY ALA PRO LEU ILE GLY GLY GLY LEU
SEQRES   9 T  106  SER ALA
SEQRES   1 U   27  MET GLY LYS GLY ASP ARG ARG THR ARG ARG GLY LYS ILE
SEQRES   2 U   27  TRP ARG GLY THR TYR GLY LYS TYR ARG PRO ARG LYS LYS
SEQRES   3 U   27  LYS
SEQRES   1 V   77    C   G   C   G   G   G   G   U   G   G   A   G   C
SEQRES   2 V   77    A   G   C   C   U   G   G   U   A   G   C   U   C
SEQRES   3 V   77    G   U   C   G   G   G   C   U   C   A   U   A   A
SEQRES   4 V   77    C   C   C   G   A   A   G   G   U   C   G   U   C
SEQRES   5 V   77    G   G   U   U   C   A   A   A   U   C   C   G   G
SEQRES   6 V   77    C   C   C   C   C   G   C   A   A   C   C   A
SEQRES   1 W   77    C   G   C   G   G   G   G   U   G   G   A   G   C
SEQRES   2 W   77    A   G   C   C   U   G   G   U   A   G   C   U   C
SEQRES   3 W   77    G   U   C   G   G   G   C   U   C   A   U   A   A
SEQRES   4 W   77    C   C   C   G   A   A   G   G   U   C   G   U   C
SEQRES   5 W   77    G   G   U   U   C   A   A   A   U   C   C   G   G
SEQRES   6 W   77    C   C   C   C   C   G   C   A   A   C   C   A
SEQRES   1 X   25    G   G   C   A   A   G   G   A   G   G   U   A   A
SEQRES   2 X   25    A   A   A   U   G   G   U   C   A   A   A   A
SEQRES   1 Y   97  LYS GLY PHE LYS ASP TYR GLY HIS ASP TYR HIS PRO ALA
SEQRES   2 Y   97  PRO LYS THR GLU ASN ILE LYS GLY LEU GLY ASP LEU LYS
SEQRES   3 Y   97  PRO GLY ILE PRO LYS THR PRO LYS GLN ASN GLY GLY GLY
SEQRES   4 Y   97  LYS ARG LYS ARG TRP THR GLY ASP LYS GLY ARG LYS ILE
SEQRES   5 Y   97  TYR GLU TRP ASP SER GLN ALA GLY GLU LEU GLU GLY TYR
SEQRES   6 Y   97  ARG ALA SER ASP GLY GLN HIS LEU GLY SER PHE ASP PRO
SEQRES   7 Y   97  LYS THR GLY ASN GLN LEU LYS GLY PRO ASP PRO LYS ARG
SEQRES   8 Y   97  ASN ILE LYS LYS TYR LEU
MODRES 2XG1 A3P A 1493    A  ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE
HET    A3P  A1493      26
HET     ZN  Z   1       1
HET     MG  Z   2       1
HET     MG  Z   3       1
HET     MG  Z   4       1
HET     MG  Z   5       1
HET     MG  Z   6       1
HET     MG  Z   7       1
HET     MG  Z   8       1
HET     MG  Z   9       1
HET     MG  Z  10       1
HET     MG  Z  12       1
HET     MG  Z  14       1
HET     MG  Z  15       1
HET     MG  Z  16       1
HET     MG  Z  18       1
HET     MG  Z  19       1
HET     MG  Z  20       1
HET     MG  Z  21       1
HET     MG  Z  22       1
HET     MG  Z  26       1
HET     MG  Z  27       1
HET     MG  Z  28       1
HET     MG  Z  29       1
HET     MG  Z  30       1
HET     MG  Z  31       1
HET     MG  Z  32       1
HET     MG  Z  33       1
HET     MG  Z  34       1
HET     MG  Z  35       1
HET     MG  Z  36       1
HET     MG  Z  38       1
HET     MG  Z  39       1
HET     MG  Z  40       1
HET     MG  Z  41       1
HET     MG  Z  43       1
HET     MG  Z  44       1
HET     MG  Z  45       1
HET     MG  Z  46       1
HET     MG  Z  47       1
HET     MG  Z  48       1
HET     MG  Z  49       1
HET     MG  Z  50       1
HET     MG  Z  51       1
HET     MG  Z  53       1
HET     MG  Z  54       1
HET     MG  Z  55       1
HET     MG  Z  56       1
HET     MG  Z  58       1
HET     MG  Z  59       1
HET     MG  Z  60       1
HET     MG  Z  62       1
HET     MG  Z  63       1
HET     MG  Z  64       1
HET     MG  Z  66       1
HET     MG  Z  67       1
HET     MG  Z  69       1
HET     MG  Z  70       1
HET     MG  Z  72       1
HET     MG  Z  73       1
HET     MG  Z  74       1
HET     MG  Z  76       1
HET     MG  Z  77       1
HET     MG  Z  78       1
HET     MG  Z  80       1
HET     MG  Z  81       1
HET     MG  Z  82       1
HET     MG  Z  84       1
HET     MG  Z  85       1
HET     MG  Z  86       1
HET     MG  Z  88       1
HET     MG  Z  89       1
HET     MG  Z  90       1
HET     MG  Z  91       1
HET     MG  Z  92       1
HET     MG  Z  93       1
HET     MG  Z  94       1
HET     MG  Z  95       1
HET     MG  Z  96       1
HET     MG  Z  97       1
HET     MG  Z  98       1
HET     MG  Z  99       1
HET     MG  Z 100       1
HET     MG  Z 101       1
HET     MG  Z 102       1
HET     MG  Z 103       1
HET     MG  Z 104       1
HET     MG  Z 105       1
HET     MG  Z 106       1
HET     MG  Z 107       1
HET     MG  Z 109       1
HET     MG  Z 110       1
HET     MG  Z 111       1
HET     MG  Z 112       1
HET     MG  Z 114       1
HET     MG  Z 117       1
HET     MG  Z 119       1
HET     MG  Z 120       1
HET     MG  Z 122       1
HET     MG  Z 123       1
HET     MG  Z 124       1
HET     MG  Z 125       1
HET     MG  Z 126       1
HET     MG  Z 127       1
HET     MG  Z 129       1
HET     MG  Z 131       1
HET     MG  Z 132       1
HET     MG  Z 133       1
HET     MG  Z 134       1
HET     MG  Z 135       1
HET     MG  Z 136       1
HET     MG  Z 138       1
HET     MG  Z 141       1
HET     MG  Z 142       1
HET     MG  Z 143       1
HET     MG  Z 144       1
HET     MG  Z 146       1
HET     MG  Z 147       1
HET     MG  Z 148       1
HET     MG  Z 149       1
HET     MG  Z 150       1
HET     MG  Z 151       1
HET     MG  Z 154       1
HET     MG  Z 156       1
HET     MG  Z 157       1
HET     MG  Z 158       1
HET     MG  Z 159       1
HET     MG  Z 160       1
HET     MG  Z 162       1
HET     MG  Z 164       1
HET     MG  Z 166       1
HET     MG  Z 168       1
HET     MG  Z 169       1
HET     MG  Z 170       1
HET     MG  Z 171       1
HET     MG  Z 172       1
HET     MG  Z 173       1
HET     MG  Z 174       1
HET     MG  Z 175       1
HET     MG  Z 176       1
HET     MG  Z 177       1
HET     MG  Z 180       1
HET     MG  Z 181       1
HET     MG  Z 182       1
HET     MG  Z 183       1
HET     ZN  Z 185       1
HET     MG  Z 186       1
HET     MG  Z 187       1
HET     MG  Z 188       1
HET     MG  Z 189       1
HET     MG  Z 190       1
HET     MG  Z 191       1
HET     MG  Z 192       1
HET     MG  Z 193       1
HET     MG  Z 194       1
HET     MG  Z 195       1
HET     MG  Z 196       1
HET     MG  Z 197       1
HET     MG  Z 198       1
HET     MG  Z 199       1
HET     MG  Z 200       1
HET     MG  Z 201       1
HET     MG  Z 203       1
HET     MG  Z 205       1
HET     MG  Z 206       1
HET     MG  Z 207       1
HET     MG  Z 208       1
HET     MG  Z 209       1
HET     MG  Z 210       1
HET     MG  Z 211       1
HET     MG  Z 212       1
HET     MG  Z 213       1
HET     MG  Z 214       1
HET     MG  Z 215       1
HET     MG  Z 216       1
HET     MG  Z 217       1
HET     MG  Z 220       1
HET     MG  Z 221       1
HET     MG  Z 222       1
HET     MG  Z 223       1
HET     MG  Z 224       1
HET     MG  Z 225       1
HET     MG  Z 226       1
HET     MG  Z 227       1
HET     MG  Z 228       1
HET     MG  Z 229       1
HET     MG  Z 230       1
HET     MG  Z 231       1
HET     MG  Z 232       1
HET     MG  Z 233       1
HET     MG  Z 234       1
HET     MG  Z 235       1
HET     MG  Z 236       1
HET     MG  Z 237       1
HET     MG  Z 238       1
HET     MG  Z 239       1
HET     MG  Z 240       1
HET     MG  Z 241       1
HET     MG  Z 242       1
HET     MG  Z 243       1
HET     MG  Z 244       1
HET     MG  Z 245       1
HET     MG  Z 246       1
HET     MG  Z 247       1
HET     MG  Z 248       1
HET     MG  Z 249       1
HET     MG  Z 250       1
HET     MG  Z 251       1
HET     MG  Z 252       1
HET     MG  Z 253       1
HET     MG  Z 254       1
HET     MG  Z 255       1
HET     MG  Z 256       1
HET     MG  Z 257       1
HET     MG  Z 258       1
HET     MG  Z 259       1
HET     MG  Z 260       1
HET     MG  Z 261       1
HET     MG  Z 262       1
HET     MG  Z 263       1
HET     MG  Z 264       1
HET     MG  Z 265       1
HET     MG  Z 266       1
HET     MG  Z 267       1
HET     MG  Z 268       1
HET     MG  Z 269       1
HET     MG  Z 270       1
HET     MG  Z 271       1
HET     MG  Z 272       1
HET     MG  Z 273       1
HET     MG  Z 274       1
HET     MG  Z 275       1
HET     MG  Z 276       1
HET     MG  Z 277       1
HET     MG  Z 278       1
HET     MG  Z 279       1
HET     MG  Z 280       1
HET     MG  Z 281       1
HET     MG  Z 282       1
HET     MG  Z 283       1
HET     MG  Z 284       1
HET     MG  Z 285       1
HET     MG  Z 286       1
HET     MG  Z 287       1
HET     MG  Z 288       1
HET     MG  Z 289       1
HET     MG  Z 290       1
HET     MG  Z 291       1
HET     MG  Z 292       1
HET     MG  Z 293       1
HET     MG  Z 294       1
HET     MG  Z 295       1
HET     MG  Z 296       1
HET     MG  Z 297       1
HET     MG  Z 298       1
HET     MG  Z 299       1
HET     MG  Z 300       1
HET     MG  Z 301       1
HET     MG  Z 302       1
HET     MG  Z 303       1
HET     MG  Z 304       1
HET     MG  Z 305       1
HET     MG  Z 306       1
HET     MG  Z 307       1
HET     MG  Z 308       1
HET     MG  Z 309       1
HET     MG  Z 310       1
HET     MG  Z 311       1
HET     MG  Z 312       1
HET     MG  Z 313       1
HET     MG  Z 314       1
HET     MG  Z 315       1
HET     MG  Z 316       1
HET     MG  Z 317       1
HET     MG  Z 318       1
HET     MG  Z 319       1
HET     MG  Z 320       1
HET     MG  Z 321       1
HET     MG  Z 325       1
HET     MG  Z 326       1
HET     MG  Z 327       1
HET     MG  Z 328       1
HET     MG  Z 329       1
HET     MG  Z 330       1
HET     MG  Z 331       1
HET     MG  Z 332       1
HET     MG  Z 333       1
HET     MG  Z 334       1
HET     MG  Z 335       1
HET     MG  Z 336       1
HET     MG  Z 337       1
HET     MG  Z 338       1
HET     MG  Z 339       1
HET     MG  Z 342       1
HET     MG  Z 343       1
HET     MG  Z 344       1
HET     MG  Z 345       1
HET     MG  Z 346       1
HET     MG  Z 347       1
HET     MG  Z 348       1
HET     MG  Z 350       1
HET     MG  Z 351       1
HET     MG  Z 352       1
HET     MG  Z 353       1
HET     MG  Z 354       1
HET     MG  Z 355       1
HET     MG  Z 356       1
HET     MG  Z 357       1
HET     MG  Z 358       1
HET     MG  Z 359       1
HET     MG  Z 360       1
HET     MG  Z 361       1
HET     MG  Z 362       1
HET     MG  Z 363       1
HET     MG  Z 364       1
HET     MG  Z 365       1
HET     MG  Z 366       1
HET     MG  Z 367       1
HET     MG  Z 368       1
HET     MG  Z 369       1
HET     MG  Z 370       1
HET     MG  Z 371       1
HET     MG  Z 372       1
HET     MG  Z 373       1
HET     MG  Z 374       1
HET     MG  Z 375       1
HET     MG  Z 376       1
HET     MG  Z 377       1
HET     MG  Z 378       1
HET     MG  Z 379       1
HET     MG  Z 380       1
HET     MG  Z 381       1
HET     MG  Z 382       1
HET     MG  Z 383       1
HET     MG  Z 384       1
HET     MG  Z 385       1
HET     MG  Z 386       1
HET     MG  Z 387       1
HET     MG  Z 388       1
HET     MG  Z 389       1
HET     MG  Z 390       1
HET     MG  Z 391       1
HET     MG  Z 392       1
HET     MG  Z 393       1
HET     MG  Z 394       1
HET     MG  Z 395       1
HET     MG  Z 396       1
HET     MG  Z 397       1
HET     MG  Z 398       1
HET     MG  Z 399       1
HET     MG  Z 400       1
HET     MG  Z 401       1
HET     MG  Z 402       1
HET     MG  Z 403       1
HET     MG  Z 404       1
HET     MG  Z 405       1
HET     MG  Z 406       1
HET     MG  Z 407       1
HET     MG  Z 408       1
HET     MG  Z 409       1
HET     MG  Z 410       1
HET     MG  Z 411       1
HET     MG  Z 412       1
HET     MG  Z 413       1
HET     MG  Z 414       1
HET     MG  Z 415       1
HET     MG  Z 416       1
HET     MG  Z 417       1
HET     MG  Z 420       1
HET     MG  Z 421       1
HET     MG  Z 422       1
HET     MG  Z 423       1
HET     MG  Z 424       1
HET     MG  Z 425       1
HET     MG  Z 426       1
HET     MG  Z 427       1
HET     MG  Z 428       1
HET     MG  Z 429       1
HET     MG  Z 430       1
HET     MG  Z 431       1
HET     MG  Z 432       1
HET     MG  Z 433       1
HET     MG  Z 434       1
HET     MG  Z 435       1
HET     MG  Z 436       1
HET     MG  Z 437       1
HET     MG  Z 438       1
HET     MG  Z 439       1
HET     MG  Z 440       1
HET     MG  Z 441       1
HET     MG  Z 442       1
HET     MG  Z 443       1
HET     MG  Z 444       1
HET     MG  Z 445       1
HET     MG  Z 446       1
HET     MG  Z 447       1
HET     MG  Z 448       1
HET     MG  Z 449       1
HET     MG  Z 450       1
HET     MG  Z 451       1
HET     MG  Z 452       1
HET     MG  Z 453       1
HET     MG  Z 454       1
HET     MG  Z 455       1
HET     MG  Z 456       1
HET     MG  Z 457       1
HET     MG  Z 458       1
HET     MG  Z 459       1
HET     MG  Z 460       1
HET     MG  Z 461       1
HET     MG  Z 462       1
HET     MG  Z 463       1
HET     MG  Z 464       1
HET     MG  Z 465       1
HET     MG  Z 466       1
HET     MG  Z 467       1
HET     MG  Z 468       1
HET     MG  Z 469       1
HET     MG  Z 470       1
HET     MG  Z 471       1
HET     MG  Z 472       1
HET     MG  Z 473       1
HET     MG  Z 474       1
HET     MG  Z 475       1
HET     MG  Z 476       1
HET     MG  Z 477       1
HET     MG  Z 478       1
HET     MG  Z 479       1
HET     MG  Z 481       1
HET     MG  Z 482       1
HET     MG  Z 483       1
HET     MG  Z 484       1
HET     MG  Z 485       1
HET     MG  Z 486       1
HET     MG  Z 487       1
HET     MG  Z 488       1
HET     MG  Z 489       1
HET     MG  Z 490       1
HET     MG  Z 491       1
HET     MG  Z 492       1
HET     MG  Z 493       1
HET     MG  Z 494       1
HET     MG  Z 495       1
HET     MG  Z 496       1
HET     MG  Z 497       1
HET     MG  Z 498       1
HET     MG  Z 499       1
HET     MG  Z 500       1
HET     MG  Z 501       1
HET     MG  Z 502       1
HET     MG  Z 503       1
HET     MG  Z 504       1
HET     MG  Z 505       1
HET     MG  Z 506       1
HET     MG  Z 507       1
HET     MG  Z 508       1
HET     MG  Z 509       1
HET     MG  Z 510       1
HET     MG  Z 511       1
HET     MG  Z 512       1
HET     MG  Z 513       1
HET     MG  Z 514       1
HET     MG  Z 515       1
HET     MG  Z 516       1
HET     MG  Z 538       1
HET     MG  Z 555       1
HET     MG  Z1547       1
HET     MG  Z1549       1
HET     MG  Z1550       1
HET     MG  Z1551       1
HET     MG  Z1554       1
HET     MG  Z1555       1
HET     MG  Z1556       1
HET     MG  Z1557       1
HET     MG  Z1558       1
HET     MG  Z1559       1
HET     MG  Z1561       1
HET     MG  Z1562       1
HET     MG  Z1563       1
HET     MG  Z1578       1
HET     MG  Z1579       1
HET     MG  Z1580       1
HET     MG  Z1581       1
HET     MG  Z1582       1
HET     MG  Z1584       1
HET     MG  Z1587       1
HET     MG  Z1588       1
HET     MG  Z1589       1
HET     MG  Z1593       1
HET     MG  Z1600       1
HET     MG  Z1602       1
HET     MG  Z1604       1
HET     MG  Z1610       1
HET     MG  Z1611       1
HET     MG  Z1616       1
HET     MG  Z1619       1
HET     MG  Z1626       1
HET     MG  Z1628       1
HET     MG  Z1632       1
HET     MG  Z1633       1
HET     MG  Z1634       1
HET     MG  Z1635       1
HET     MG  Z1638       1
HET     MG  Z1639       1
HET     MG  Z1641       1
HET     MG  Z1644       1
HET     MG  Z1647       1
HET     MG  Z1648       1
HET     MG  Z1651       1
HET     MG  Z1656       1
HET     MG  Z1658       1
HET     MG  Z1661       1
HET     MG  Z1662       1
HET     MG  Z1665       1
HET     MG  Z1666       1
HET     MG  Z1669       1
HET     MG  Z1670       1
HET     MG  Z1671       1
HET     MG  Z1673       1
HET     MG  Z1674       1
HET     MG  Z1675       1
HET     MG  Z1679       1
HET     MG  Z1688       1
HET     MG  Z1694       1
HET     MG  Z1695       1
HET     MG  Z1697       1
HET     MG  Z1702       1
HET     MG  Z1704       1
HET     MG  Z1706       1
HET     MG  Z1707       1
HET     MG  Z1714       1
HET     MG  Z1716       1
HET     MG  Z1717       1
HET     MG  Z1718       1
HET     MG  Z1719       1
HET     MG  Z1720       1
HET     MG  Z1723       1
HET     MG  Z1724       1
HET     MG  Z1725       1
HET     MG  Z1732       1
HET     MG  Z1734       1
HET     MG  Z1735       1
HET     MG  Z1736       1
HET     MG  Z1739       1
HET     MG  Z1740       1
HET     MG  Z1742       1
HET     MG  Z1744       1
HET     MG  Z1746       1
HET     MG  Z1749       1
HET     MG  Z1751       1
HET     MG  Z1752       1
HET     MG  Z1755       1
HET     MG  Z1756       1
HET     MG  Z1758       1
HET     MG  Z1759       1
HET     MG  Z1760       1
HET     MG  Z1761       1
HET     MG  Z1763       1
HET     MG  Z1766       1
HET     MG  Z1774       1
HET     MG  Z1780       1
HET     MG  Z1782       1
HET     MG  Z1785       1
HET     MG  Z1792       1
HET     MG  Z1793       1
HET     MG  Z1797       1
HET     MG  Z1798       1
HET     MG  Z1799       1
HET     MG  Z1805       1
HET     MG  Z1807       1
HET     MG  Z1811       1
HET     MG  Z1817       1
HET     MG  Z1818       1
HET     MG  Z1819       1
HET     MG  Z1821       1
HET     MG  Z1825       1
HET     MG  Z1832       1
HET     MG  Z1833       1
HET     MG  Z1835       1
HET     MG  Z1837       1
HET     MG  Z1841       1
HET     MG  Z2909       1
HET     MG  Z2910       1
HET     MG  Z2911       1
HET     MG  Z2912       1
HET     MG  Z2913       1
HET     MG  Z2914       1
HET     MG  Z2915       1
HET     MG  Z2917       1
HET     MG  Z2918       1
HET     MG  Z2919       1
HET     MG  Z2920       1
HET     MG  Z2921       1
HET     MG  Z2922       1
HET     MG  Z2923       1
HET     MG  Z2924       1
HET     MG  Z2925       1
HET     MG  Z2926       1
HET     MG  Z2927       1
HET     MG  Z2928       1
HET     MG  Z2929       1
HET     MG  Z2930       1
HET     MG  Z2931       1
HET     MG  Z2932       1
HET     MG  Z2933       1
HET     MG  Z2935       1
HET     MG  Z2936       1
HET     MG  Z2937       1
HET     MG  Z2938       1
HET     MG  Z2939       1
HET     MG  Z2940       1
HET     MG  Z2941       1
HET     MG  Z2942       1
HET     MG  Z2943       1
HET     MG  Z2944       1
HET     MG  Z2945       1
HET     MG  Z2946       1
HET     MG  Z2947       1
HET     MG  Z2948       1
HET     MG  Z2949       1
HET     MG  Z2951       1
HET     MG  Z2952       1
HET     MG  Z2953       1
HET     MG  Z2954       1
HET     MG  Z2955       1
HET     MG  Z2956       1
HET     MG  Z2957       1
HET     MG  Z2958       1
HET     MG  Z2959       1
HET     MG  Z2960       1
HET     MG  Z2961       1
HET     MG  Z2962       1
HET     MG  Z2963       1
HET     MG  Z2964       1
HET     MG  Z2965       1
HET     MG  Z2966       1
HET     MG  Z2967       1
HET     MG  Z2968       1
HET     MG  Z2969       1
HET     MG  Z2970       1
HET     MG  Z2971       1
HET     MG  Z2972       1
HET     MG  Z2973       1
HET     MG  Z2975       1
HET     MG  Z2976       1
HET     MG  Z2977       1
HET     MG  Z2978       1
HET     MG  Z2979       1
HET     MG  Z2980       1
HET     MG  Z2981       1
HET     MG  Z2982       1
HET     MG  Z2984       1
HET     MG  Z2985       1
HET     MG  Z2987       1
HET     MG  Z2988       1
HET     MG  Z2990       1
HET     MG  Z2991       1
HET     MG  Z2992       1
HET     MG  Z2994       1
HET     MG  Z2995       1
HET     MG  Z2996       1
HET     MG  Z2998       1
HET     MG  Z2999       1
HET     MG  Z3000       1
HET     MG  Z3001       1
HET     MG  Z3002       1
HET     MG  Z3003       1
HET     MG  Z3005       1
HET     MG  Z3006       1
HET     MG  Z3007       1
HET     MG  Z3008       1
HET     MG  Z3009       1
HET     MG  Z3010       1
HET     MG  Z3011       1
HET     MG  Z3012       1
HET     MG  Z3013       1
HET     MG  Z3015       1
HET     MG  Z3016       1
HET     MG  Z3017       1
HET     MG  Z3018       1
HET     MG  Z3019       1
HET     MG  Z3020       1
HET     MG  Z3021       1
HET     MG  Z3022       1
HET     MG  Z3024       1
HET     MG  Z3026       1
HET     MG  Z3027       1
HET     MG  Z3028       1
HET     MG  Z3029       1
HET     MG  Z3030       1
HET     MG  Z3031       1
HET     MG  Z3032       1
HET     MG  Z3033       1
HET     MG  Z3034       1
HET     MG  Z3035       1
HET     MG  Z3036       1
HET     MG  Z3041       1
HET     MG  Z3042       1
HET     MG  Z3043       1
HET     MG  Z3046       1
HET     MG  Z3047       1
HET     MG  Z3048       1
HET     MG  Z3049       1
HET     MG  Z3050       1
HET     MG  Z3051       1
HET     MG  Z3052       1
HET     MG  Z3053       1
HET     MG  Z3054       1
HET     MG  Z3057       1
HET     MG  Z3058       1
HET     MG  Z3060       1
HET     MG  Z3061       1
HET     MG  Z3062       1
HET     MG  Z3063       1
HET     MG  Z3065       1
HET     MG  Z3066       1
HET     MG  Z3067       1
HET     MG  Z3068       1
HET     MG  Z3069       1
HET     MG  Z3070       1
HET     MG  Z3071       1
HET     MG  Z3072       1
HET     MG  Z3073       1
HET     MG  Z3074       1
HET     MG  Z3075       1
HET     MG  Z3076       1
HET     MG  Z3077       1
HET     MG  Z3079       1
HET     MG  Z3083       1
HET     MG  Z3084       1
HET     MG  Z3085       1
HET     MG  Z3086       1
HET     MG  Z3087       1
HET     MG  Z3088       1
HET     MG  Z3089       1
HET     MG  Z3090       1
HET     MG  Z3091       1
HET     MG  Z3092       1
HET     MG  Z3093       1
HET     MG  Z3094       1
HET     MG  Z3095       1
HET     MG  Z3097       1
HET     MG  Z3098       1
HET     MG  Z3099       1
HET     MG  Z3100       1
HET     MG  Z3101       1
HET     MG  Z3102       1
HET     MG  Z3103       1
HET     MG  Z3104       1
HET     MG  Z3105       1
HET     MG  Z3106       1
HET     MG  Z3107       1
HET     MG  Z3108       1
HET     MG  Z3109       1
HET     MG  Z3110       1
HET     MG  Z3111       1
HET     MG  Z3112       1
HET     MG  Z3113       1
HET     MG  Z3114       1
HET     MG  Z3115       1
HET     MG  Z3116       1
HET     MG  Z3117       1
HET     MG  Z3118       1
HET     MG  Z3120       1
HET     MG  Z3121       1
HET     MG  Z3122       1
HET     MG  Z3123       1
HET     MG  Z3124       1
HET     MG  Z3125       1
HET     MG  Z3128       1
HET     MG  Z3129       1
HET     MG  Z3130       1
HET     MG  Z3131       1
HET     MG  Z3132       1
HET     MG  Z3133       1
HET     MG  Z3134       1
HET     MG  Z3136       1
HET     MG  Z3138       1
HET     MG  Z3139       1
HET     MG  Z3141       1
HET     MG  Z3142       1
HET     MG  Z3143       1
HET     MG  Z3144       1
HET     MG  Z3145       1
HET     MG  Z3146       1
HET     MG  Z3147       1
HET     MG  Z3150       1
HET     MG  Z3151       1
HET     MG  Z3152       1
HET     MG  Z3154       1
HET     MG  Z3155       1
HET     MG  Z3158       1
HET     MG  Z3159       1
HET     MG  Z3160       1
HET     MG  Z3161       1
HET     MG  Z3163       1
HET     MG  Z3164       1
HET     MG  Z3165       1
HET     MG  Z3166       1
HET     MG  Z3167       1
HET     MG  Z3168       1
HET     MG  Z3169       1
HET     MG  Z3170       1
HET     MG  Z3171       1
HET     MG  Z3172       1
HET     MG  Z3174       1
HET     MG  Z3175       1
HET     MG  Z3176       1
HET     MG  Z3177       1
HET     MG  Z3178       1
HET     MG  Z3179       1
HET     MG  Z3181       1
HET     MG  Z3183       1
HET     MG  Z3184       1
HET     MG  Z3185       1
HET     MG  Z3186       1
HET     MG  Z3187       1
HET     MG  Z3190       1
HET     MG  Z3191       1
HET     MG  Z3192       1
HET     MG  Z3193       1
HET     MG  Z3194       1
HET     MG  Z3195       1
HET     MG  Z3196       1
HET     MG  Z3197       1
HET     MG  Z3198       1
HET     MG  Z3200       1
HET     MG  Z3201       1
HET     MG  Z3202       1
HET     MG  Z3203       1
HET     MG  Z3204       1
HET     MG  Z3205       1
HET     MG  Z3206       1
HET     MG  Z3207       1
HET     MG  Z3208       1
HET     MG  Z3209       1
HET     MG  Z3210       1
HET     MG  Z3211       1
HET     MG  Z3212       1
HET     MG  Z3214       1
HET     MG  Z3216       1
HET     MG  Z3217       1
HET     MG  Z3218       1
HET     MG  Z3219       1
HET     MG  Z3220       1
HET     MG  Z3221       1
HET     MG  Z3222       1
HET     MG  Z3224       1
HET     MG  Z3225       1
HET     MG  Z3226       1
HET     MG  Z3227       1
HET     MG  Z3228       1
HET     MG  Z3229       1
HET     MG  Z3230       1
HET     MG  Z3232       1
HET     MG  Z3233       1
HET     MG  Z3234       1
HET     MG  Z3235       1
HET     MG  Z3237       1
HET     MG  Z3238       1
HET     MG  Z3239       1
HET     MG  Z3241       1
HET     MG  Z3242       1
HET     MG  Z3243       1
HET     MG  Z3244       1
HET     MG  Z3245       1
HET     MG  Z3246       1
HET     MG  Z3247       1
HET     MG  Z3248       1
HET     MG  Z3251       1
HET     MG  Z3253       1
HET     MG  Z3254       1
HET     MG  Z3255       1
HET     MG  Z3256       1
HET     MG  Z3257       1
HET     MG  Z3258       1
HET     MG  Z3259       1
HET     MG  Z3260       1
HET     MG  Z3261       1
HET     MG  Z3262       1
HET     MG  Z3264       1
HET     MG  Z3265       1
HET     MG  Z3267       1
HET     MG  Z3268       1
HET     MG  Z3269       1
HET     MG  Z3270       1
HET     MG  Z3271       1
HET     MG  Z3272       1
HET     MG  Z3273       1
HET     MG  Z3276       1
HET     MG  Z3277       1
HET     MG  Z3278       1
HET     MG  Z3279       1
HET     MG  Z3281       1
HET     MG  Z3286       1
HET     MG  Z3287       1
HET     MG  Z3288       1
HET     MG  Z3290       1
HET     MG  Z3291       1
HET     MG  Z3293       1
HET     MG  Z3294       1
HET     MG  Z3296       1
HET     MG  Z3297       1
HET     MG  Z3298       1
HET     MG  Z3299       1
HET     MG  Z3300       1
HET     MG  Z3301       1
HET     MG  Z3302       1
HET     MG  Z3303       1
HET     MG  Z3304       1
HET     MG  Z3306       1
HET     MG  Z3307       1
HET     MG  Z3308       1
HET     MG  Z3309       1
HET     MG  Z3312       1
HET     MG  Z3313       1
HET     MG  Z3314       1
HET     MG  Z3315       1
HET     MG  Z3317       1
HET     MG  Z3318       1
HET     MG  Z3319       1
HET     MG  Z3320       1
HET     MG  Z3324       1
HET     MG  Z3325       1
HET     MG  Z3326       1
HET     MG  Z3327       1
HET     MG  Z3328       1
HET     MG  Z3330       1
HET     MG  Z3331       1
HET     MG  Z3332       1
HET     MG  Z3335       1
HET     MG  Z3336       1
HET     MG  Z3337       1
HET     MG  Z3338       1
HET     MG  Z3339       1
HET     MG  Z3341       1
HET     MG  Z3342       1
HET     MG  Z3343       1
HET     MG  Z3344       1
HET     MG  Z3345       1
HET     MG  Z3346       1
HET     MG  Z3347       1
HET     MG  Z3349       1
HET     MG  Z3350       1
HET     MG  Z3351       1
HET     MG  Z3352       1
HET     MG  Z3353       1
HET     MG  Z3355       1
HET     MG  Z3357       1
HET     MG  Z3358       1
HET     MG  Z3359       1
HET     MG  Z3360       1
HET     MG  Z3361       1
HET     MG  Z3362       1
HET     MG  Z3365       1
HET     MG  Z3366       1
HET     MG  Z3368       1
HET     MG  Z3370       1
HET     MG  Z3371       1
HET     MG  Z3372       1
HET     MG  Z3373       1
HET     MG  Z3374       1
HET     MG  Z3377       1
HET     MG  Z3378       1
HET     MG  Z3379       1
HET     MG  Z3381       1
HET     MG  Z3383       1
HET     MG  Z3385       1
HET     MG  Z3387       1
HET     MG  Z3388       1
HET     MG  Z3389       1
HET     MG  Z3390       1
HET     MG  Z3392       1
HET     MG  Z3393       1
HET     MG  Z3394       1
HET     MG  Z3398       1
HET     MG  Z3401       1
HET     MG  Z3403       1
HET     MG  Z3405       1
HET     MG  Z3406       1
HET     MG  Z3407       1
HET     MG  Z3408       1
HET     MG  Z3409       1
HET     MG  Z3410       1
HET     MG  Z3411       1
HET     MG  Z3412       1
HET     MG  Z3415       1
HET     MG  Z3416       1
HET     MG  Z3417       1
HET     MG  Z3418       1
HET     MG  Z3419       1
HET     MG  Z3420       1
HET     MG  Z3421       1
HET     MG  Z3422       1
HET     MG  Z3423       1
HET     MG  Z3424       1
HET     MG  Z3426       1
HET     MG  Z3429       1
HET     MG  Z3430       1
HET     MG  Z3431       1
HET     MG  Z3432       1
HET     MG  Z3433       1
HET     MG  Z3434       1
HET     MG  Z3436       1
HET     MG  Z3438       1
HET     MG  Z3439       1
HET     MG  Z3440       1
HET     MG  Z3441       1
HET     MG  Z3442       1
HET     MG  Z3444       1
HET     MG  Z3445       1
HET     MG  Z3448       1
HET     MG  Z3450       1
HET     MG  Z3451       1
HET     MG  Z3452       1
HET     MG  Z3453       1
HET     MG  Z3455       1
HET     MG  Z3456       1
HET     MG  Z3458       1
HET     MG  Z3459       1
HET     MG  Z3461       1
HET     MG  Z3462       1
HET     MG  Z3463       1
HET     MG  Z3464       1
HET     MG  Z3465       1
HET     MG  Z3466       1
HET     MG  Z3467       1
HET     MG  Z3469       1
HET     MG  Z3470       1
HET     MG  Z3471       1
HET     MG  Z3472       1
HET     MG  Z3473       1
HET     MG  Z3474       1
HET     MG  Z3475       1
HET     MG  Z3477       1
HET     MG  Z3479       1
HET     MG  Z3481       1
HET     MG  Z3483       1
HET     MG  Z3487       1
HET     MG  Z3488       1
HET     MG  Z3489       1
HET     MG  Z3491       1
HET     MG  Z3492       1
HET     MG  Z3493       1
HET     MG  Z3494       1
HET     MG  Z3495       1
HET     MG  Z3496       1
HET     MG  Z3497       1
HET     MG  Z3498       1
HET     MG  Z3499       1
HET     MG  Z3500       1
HET     MG  Z3503       1
HET     MG  Z3504       1
HET     MG  Z3507       1
HET     MG  Z3511       1
HET     MG  Z3512       1
HET     MG  Z3516       1
HET     MG  Z3517       1
HET     MG  Z3518       1
HET     MG  Z3519       1
HET     MG  Z3520       1
HET     MG  Z3521       1
HET     MG  Z3522       1
HET     MG  Z3523       1
HET     MG  Z3524       1
HET     MG  Z3525       1
HET     MG  Z3526       1
HET     MG  Z3527       1
HET     MG  Z3528       1
HET     MG  Z3530       1
HET     MG  Z3531       1
HET     MG  Z3532       1
HET     MG  Z3533       1
HET     MG  Z3534       1
HET     MG  Z3535       1
HET     MG  Z3536       1
HET     MG  Z3537       1
HET     MG  Z3539       1
HET     MG  Z3540       1
HET     MG  Z3542       1
HET     MG  Z3544       1
HET     MG  Z3548       1
HET     MG  Z3549       1
HET     MG  Z3550       1
HET     MG  Z3551       1
HET     MG  Z3552       1
HET     MG  Z3553       1
HET     MG  Z3554       1
HET     MG  Z3556       1
HET     MG  Z3557       1
HET     MG  Z3558       1
HET     MG  Z3559       1
HET     MG  Z3564       1
HET     MG  Z3565       1
HET     MG  Z3566       1
HET     MG  Z3568       1
HET     MG  Z3571       1
HET     MG  Z3572       1
HET     MG  Z3573       1
HET     MG  Z3578       1
HET     MG  Z3581       1
HET     MG  Z3582       1
HET     MG  Z3583       1
HET     MG  Z3584       1
HET     MG  Z3585       1
HET     MG  Z3588       1
HET     MG  Z3589       1
HET     MG  Z3590       1
HET     MG  Z3592       1
HET     MG  Z3595       1
HET     MG  Z3596       1
HET     MG  Z3597       1
HET     MG  Z3598       1
HET     MG  Z3599       1
HET     MG  Z3601       1
HET     MG  Z3603       1
HET     MG  Z3605       1
HET     MG  Z3606       1
HET     MG  Z3607       1
HET     MG  Z3608       1
HET     MG  Z3610       1
HET     MG  Z3611       1
HET     MG  Z3612       1
HET     MG  Z3614       1
HET     MG  Z3615       1
HET     MG  Z3617       1
HET     MG  Z3618       1
HET     MG  Z3620       1
HET     MG  Z3623       1
HET     MG  Z3624       1
HET     MG  Z3625       1
HET     MG  Z3627       1
HET     MG  Z3631       1
HET     MG  Z3633       1
HET     MG  Z3634       1
HET     MG  Z3635       1
HET     MG  Z3639       1
HET     MG  Z3640       1
HET     MG  Z3641       1
HET     MG  Z3642       1
HET     MG  Z3645       1
HET     MG  Z3646       1
HET     MG  Z3647       1
HET     MG  Z3648       1
HET     MG  Z3649       1
HET     MG  Z3650       1
HET     MG  Z3652       1
HET     MG  Z3653       1
HET     MG  Z3654       1
HET     MG  Z3658       1
HET     MG  Z3661       1
HET     MG  Z3662       1
HET     MG  Z3663       1
HET     MG  Z3664       1
HET     MG  Z3665       1
HET     MG  Z3666       1
HET     MG  Z3668       1
HET     MG  Z3670       1
HET     MG  Z3672       1
HET     MG  Z3674       1
HET     MG  Z3675       1
HET     MG  Z3678       1
HET     MG  Z3680       1
HET     MG  Z3681       1
HET     MG  Z3683       1
HET     MG  Z3684       1
HET     MG  Z3686       1
HET     MG  Z3687       1
HET     MG  Z3688       1
HET     MG  Z3689       1
HET     MG  Z3690       1
HET     MG  Z3691       1
HET     MG  Z3693       1
HET     MG  Z3695       1
HETNAM     A3P ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE
HETNAM      ZN ZINC ION
HETNAM      MG MAGNESIUM ION
FORMUL   1  A3P    C10 H15 N5 O10 P2
FORMUL  26   ZN    2(ZN 2+)
FORMUL  27   MG    1171(MG 2+)
HELIX    1   1 VAL B    7  GLY B   14  1                                   8
HELIX    2   2 ASN B   25  ALA B   29  5                                   5
HELIX    3   3 GLU B   35  ILE B   39  5                                   5
HELIX    4   4 ASP B   43  ARG B   64  1                                  22
HELIX    5   5 LYS B   74  ALA B   77  5                                   4
HELIX    6   6 GLN B   78  ARG B   87  1                                  10
HELIX    7   7 LYS B  106  ARG B  111  1                                   6
HELIX    8   8 ARG B  111  GLU B  116  1                                   6
HELIX    9   9 PRO B  131  LEU B  149  1                                  19
HELIX   10  10 GLU B  170  LYS B  179  1                                  10
HELIX   11  11 ASP B  193  VAL B  197  5                                   5
HELIX   12  12 ALA B  207  ARG B  217  1                                  11
HELIX   13  13 VAL B  219  GLN B  224  1                                   6
HELIX   14  14 ALA B  225  GLY B  227  5                                   3
HELIX   15  15 HIS C    6  LEU C   12  1                                   7
HELIX   16  16 GLN C   28  TYR C   48  1                                  21
HELIX   17  17 SER C   49  GLY C   51  5                                   3
HELIX   18  18 PRO C   73  ILE C   77  5                                   5
HELIX   19  19 GLU C   82  THR C   95  1                                  14
HELIX   20  20 SER C  112  ARG C  126  1                                  15
HELIX   21  21 ALA C  129  ALA C  137  1                                   9
HELIX   22  22 ARG C  156  ALA C  160  5                                   5
HELIX   23  23 THR C  177  ALA C  180  5                                   4
HELIX   24  24 VAL D    8  GLY D   16  1                                   9
HELIX   25  25 GLU D   24  SER D   28  5                                   5
HELIX   26  26 SER D   52  GLY D   69  1                                  18
HELIX   27  27 SER D   71  LYS D   84  1                                  14
HELIX   28  28 VAL D   88  SER D   99  1                                  12
HELIX   29  29 ARG D  100  GLY D  109  1                                  10
HELIX   30  30 SER D  113  HIS D  123  1                                  11
HELIX   31  31 GLU D  150  ARG D  153  5                                   4
HELIX   32  32 LEU D  155  ALA D  164  1                                  10
HELIX   33  33 ARG D  191  ALA D  195  5                                   5
HELIX   34  34 GLN D  201  TYR D  207  1                                   7
HELIX   35  35 GLU E   50  ARG E   64  1                                  15
HELIX   36  36 VAL E  105  GLU E  111  1                                   7
HELIX   37  37 LEU E  112  GLY E  114  5                                   3
HELIX   38  38 ASN E  127  ARG E  140  1                                  14
HELIX   39  39 THR E  144  LEU E  151  1                                   8
HELIX   40  40 ASP F   15  TYR F   33  1                                  19
HELIX   41  41 ASP F   70  ILE F   81  1                                  12
HELIX   42  42 THR G   24  MET G   31  1                                   8
HELIX   43  43 LYS G   35  THR G   54  1                                  20
HELIX   44  44 LEU G   59  VAL G   69  1                                  11
HELIX   45  45 SER G   92  GLN G  110  1                                  19
HELIX   46  46 ARG G  115  GLY G  130  1                                  16
HELIX   47  47 GLY G  132  ASN G  148  1                                  17
HELIX   48  48 ARG G  149  TYR G  154  5                                   6
HELIX   49  49 ASP H    4  ARG H   18  1                                  15
HELIX   50  50 SER H   29  GLU H   42  1                                  14
HELIX   51  51 ARG H  102  LEU H  107  5                                   6
HELIX   52  52 THR H  120  GLY H  128  1                                   9
HELIX   53  53 LEU I   47  ALA I   52  1                                   6
HELIX   54  54 GLY I   69  ALA I   82  1                                  14
HELIX   55  55 ALA J   18  ILE J   23  1                                   6
HELIX   56  56 LYS J   80  LEU J   85  1                                   6
HELIX   57  57 GLY K   45  GLY K   49  1                                   5
HELIX   58  58 THR K   57  GLY K   76  1                                  20
HELIX   59  59 ARG K   91  ALA K  100  1                                  10
HELIX   60  60 THR L    3  LYS L   10  1                                   8
HELIX   61  61 LEU M   34  GLY M   38  5                                   5
HELIX   62  62 THR M   49  TRP M   64  1                                  16
HELIX   63  63 LEU M   70  MET M   82  1                                  13
HELIX   64  64 ARG N    3  ALA N    5  5                                   3
HELIX   65  65 LEU N    6  LYS N   11  1                                   6
HELIX   66  66 ILE N   42  GLY N   51  1                                  10
HELIX   67  67 THR O    4  ALA O   16  1                                  13
HELIX   68  68 SER O   24  HIS O   46  1                                  23
HELIX   69  69 HIS O   50  ASP O   74  1                                  25
HELIX   70  70 ASP P   52  VAL P   62  1                                  11
HELIX   71  71 THR P   67  GLN P   76  1                                  10
HELIX   72  72 ARG Q   81  ARG Q   92  1                                  12
HELIX   73  73 GLN Q   93  SER Q   99  5                                   7
HELIX   74  74 ASN R   36  ARG R   42  1                                   7
HELIX   75  75 PRO R   52  GLY R   57  1                                   6
HELIX   76  76 SER R   59  LEU R   76  1                                  18
HELIX   77  77 ASP S   12  GLU S   21  1                                  10
HELIX   78  78 LEU S   71  ALA S   75  5                                   5
HELIX   79  79 ALA T   12  GLY T   47  1                                  36
HELIX   80  80 LYS T   48  GLY T   69  1                                  22
HELIX   81  81 ASN T   75  GLU T   93  1                                  19
HELIX   82  82 THR U    8  GLY U   16  1                                   9
SHEET    1  BA 5 TYR B  92  VAL B  93  0
SHEET    2  BA 5 ILE B  68  VAL B  71  1  O  PHE B  70   N  VAL B  93
SHEET    3  BA 5 ALA B 161  VAL B 164  1  O  ALA B 161   N  LEU B  69
SHEET    4  BA 5 VAL B 184  ALA B 188  1  O  ILE B 185   N  VAL B 164
SHEET    5  BA 5 TYR B 199  PRO B 202  1  O  TYR B 199   N  ALA B 186
SHEET    1  CA 2 VAL C  55  ARG C  59  0
SHEET    2  CA 2 VAL C  64  VAL C  68 -1  O  ALA C  65   N  GLU C  58
SHEET    1  CB 2 ALA C 149  VAL C 153  0
SHEET    2  CB 2 GLU C 166  GLN C 170 -1  O  GLU C 166   N  VAL C 153
SHEET    1  CC 2 ILE C 182  GLY C 185  0
SHEET    2  CC 2 ALA C 200  PHE C 203 -1  O  ALA C 200   N  GLY C 185
SHEET    1  DA 2 ILE D 126  VAL D 128  0
SHEET    2  DA 2 ILE D 146  VAL D 148 -1  O  ALA D 147   N  THR D 127
SHEET    1  DB 2 SER D 175  LEU D 176  0
SHEET    2  DB 2 GLY D 183  LYS D 184 -1  N  LYS D 184   O  SER D 175
SHEET    1  EA 3 LYS E   9  LEU E  12  0
SHEET    2  EA 3 PHE E  28  GLY E  35 -1  O  LEU E  31   N  ILE E  11
SHEET    3  EA 3 VAL E  41  ALA E  48 -1  O  GLY E  42   N  VAL E  34
SHEET    1  EB 2 ARG E  18  GLN E  20  0
SHEET    2  EB 2 GLY E  23  ARG E  25 -1  O  GLY E  23   N  GLN E  20
SHEET    1  EC 4 ILE E  80  GLU E  81  0
SHEET    2  EC 4 SER E  87  PRO E  93 -1  O  LEU E  91   N  ILE E  80
SHEET    3  EC 4 ILE E 118  GLY E 124 -1  O  LEU E 119   N  LYS E  92
SHEET    4  EC 4 VAL E 100  ILE E 101  1  O  ILE E 101   N  THR E 120
SHEET    1  FA 2 ARG F   2  VAL F   6  0
SHEET    2  FA 2 TYR F  63  MET F  67 -1  O  TYR F  63   N  VAL F   6
SHEET    1  FB 3 VAL F   9  LEU F  10  0
SHEET    2  FB 3 GLN F  57  PHE F  60 -1  O  TYR F  59   N  LEU F  10
SHEET    3  FB 3 GLY F  44  ARG F  47 -1  O  GLY F  44   N  PHE F  60
SHEET    1  FC 2 LEU F  98  ALA F  99  0
SHEET    2  FC 2 PHE R  29  ASP R  30 -1  O  PHE R  29   N  ALA F  99
SHEET    1  GA 2 MET G  73  ARG G  76  0
SHEET    2  GA 2 VAL G  87  GLU G  90 -1  O  VAL G  87   N  ARG G  76
SHEET    1  HA 2 ILE H  45  GLU H  49  0
SHEET    2  HA 2 ARG H  60  LEU H  63 -1  O  ARG H  60   N  GLU H  49
SHEET    1  HB 2 ASP H  52  VAL H  53  0
SHEET    2  HB 2 LYS H  56  PRO H  57 -1  O  LYS H  56   N  VAL H  53
SHEET    1  HC 4 HIS H  82  ARG H  85  0
SHEET    2  HC 4 CYS H 135  TRP H 138 -1  O  GLU H 136   N  ARG H  84
SHEET    3  HC 4 ILE H 109  THR H 114 -1  O  ILE H 109   N  VAL H 137
SHEET    4  HC 4 GLY H 117  LEU H 119 -1  N  GLY H 117   O  THR H 114
SHEET    1  HD 2 TYR H  94  VAL H  95  0
SHEET    2  HD 2 GLY H 131  GLU H 132 -1  O  GLY H 131   N  VAL H  95
SHEET    1  IA 4 TYR I   4  ARG I   9  0
SHEET    2  IA 4 VAL I  14  PRO I  21 -1  O  ALA I  15   N  GLY I   8
SHEET    3  IA 4 PHE I  59  ILE I  63 -1  O  ASP I  60   N  ARG I  20
SHEET    4  IA 4 THR I  27  VAL I  28  1  O  THR I  27   N  ILE I  63
SHEET    1  JA 3 HIS J  68  ARG J  70  0
SHEET    2  JA 3 LEU J   8  GLY J  10 -1  O  LEU J   8   N  ARG J  70
SHEET    3  JA 3 VAL J  94  GLU J  95 -1  N  GLU J  95   O  ARG J   9
SHEET    1  JB 2 THR J  48  VAL J  49  0
SHEET    2  JB 2 GLU J  61  HIS J  62 -1  O  GLU J  61   N  VAL J  49
SHEET    1  KA 5 THR K  41  SER K  44  0
SHEET    2  KA 5 ASN K  27  THR K  33 -1  O  VAL K  30   N  SER K  43
SHEET    3  KA 5 GLY K  17  SER K  24 -1  O  ARG K  18   N  THR K  33
SHEET    4  KA 5 SER K  79  GLY K  86  1  O  SER K  79   N  GLY K  17
SHEET    5  KA 5 GLN K 104  ASP K 110  1  O  SER K 107   N  VAL K  82
SHEET    1  LA 4 GLU L  62  TYR L  66  0
SHEET    2  LA 4 ARG L  50  ARG L  56 -1  O  ALA L  53   N  ALA L  65
SHEET    3  LA 4 ARG L  30  VAL L  40 -1  O  VAL L  33   N  ARG L  56
SHEET    4  LA 4 VAL L  79  ILE L  82 -1  O  VAL L  80   N  GLY L  32
SHEET    1  PA 4 GLU P  34  LYS P  35  0
SHEET    2  PA 4 ILE P  19  ASP P  23 -1  O  VAL P  21   N  GLU P  34
SHEET    3  PA 4 VAL P   2  LEU P   6 -1  O  LYS P   3   N  THR P  22
SHEET    4  PA 4 GLN P  65  PRO P  66  1  O  GLN P  65   N  ILE P   4
SHEET    1  QA 6 VAL Q   5  VAL Q  10  0
SHEET    2  QA 6 VAL Q  56  GLU Q  61 -1  O  VAL Q  57   N  GLY Q   8
SHEET    3  QA 6 PHE Q  71  LEU Q  76 -1  O  ARG Q  72   N  ILE Q  60
SHEET    4  QA 6 LYS Q  41  HIS Q  45  1  O  HIS Q  45   N  VAL Q  73
SHEET    5  QA 6 THR Q  18  LEU Q  22 -1  O  VAL Q  19   N  ALA Q  44
SHEET    6  QA 6 VAL Q   5  VAL Q  10 -1  O  VAL Q   9   N  LEU Q  22
SHEET    1  QB 2 GLN Q  26  HIS Q  29  0
SHEET    2  QB 2 GLY Q  33  LYS Q  37 -1  O  GLY Q  33   N  HIS Q  29
SHEET    1  SA 3 ILE S  31  LYS S  32  0
SHEET    2  SA 3 ILE S  49  TYR S  52  1  N  ALA S  50   O  ILE S  31
SHEET    3  SA 3 HIS S  57  VAL S  60 -1  O  VAL S  58   N  VAL S  51
LINK         P2  A3P A1493                 O3'   A A1492     1555   1555  1.61
LINK        ZN    ZN Z   1                 SG  CYS D  26     1555   1555  2.16
LINK        MG    MG Z   4                 OP2   G A1057     1555   1555  2.31
LINK        MG    MG Z   5                 OP2   C A 857     1555   1555  2.09
LINK        MG    MG Z   6                 OP2   G A 750     1555   1555  2.32
LINK        MG    MG Z   7                 OP1   U A 114     1555   1555  2.75
LINK        MG    MG Z   7                 OP2   U A 114     1555   1555  2.78
LINK        MG    MG Z   8                 OP2   A A 327     1555   1555  2.61
LINK        MG    MG Z   8                 O6    G A 324     1555   1555  2.85
LINK        MG    MG Z  10                 OP2   C A1465     1555   1555  2.97
LINK        MG    MG Z  10                 O5'   C A1465     1555   1555  2.23
LINK        MG    MG Z  12                 OP2   C A 618     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z  12                 OP1   C A 620     1555   1555  2.12
LINK        MG    MG Z  14                 OP1   G A 666     1555   1555  2.99
LINK        MG    MG Z  26                 O6    G V  52     1555   1555  2.11
LINK        MG    MG Z  27                 O2'   C V  48     1555   1555  2.14
LINK        MG    MG Z  27                 OP1   G V  49     1555   1555  2.65
LINK        MG    MG Z  28                 OP2   G V  12     1555   1555  2.29
LINK        MG    MG Z  28                 O5'   G V  12     1555   1555  2.38
LINK        MG    MG Z  29                 N7    A V  44     1555   1555  2.28
LINK        MG    MG Z  30                 OP2   A V  37     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z  33                 O6    G V   7     1555   1555  2.85
LINK        MG    MG Z  34                 O6    G V  30     1555   1555  2.88
LINK        MG    MG Z  38                 OP1   C V  39     1555   1555  2.41
LINK        MG    MG Z  38                 OP2   C V  40     1555   1555  2.78
LINK        MG    MG Z  38                 O5'   C V  39     1555   1555  2.40
LINK        MG    MG Z  43                 OP2   A V  35     1555   1555  1.79
LINK        MG    MG Z  43                 OP2   U V  33     1555   1555  2.79
LINK        MG    MG Z  67                 OP1   G A1521     1555   1555  1.95
LINK        MG    MG Z  74                 OP2   G A 799     1555   1555  2.19
LINK        MG    MG Z  82                 O2'   U A 955     1555   1555  2.79
LINK        MG    MG Z  88                 OP1   G A 546     1555   1555  1.88
LINK        MG    MG Z  89                 OP1   U A1062     1555   1555  2.12
LINK        MG    MG Z 104                 O6    G A 581     1555   1555  2.78
LINK        MG    MG Z 104                 OP2   G A 758     1555   1555  2.59
LINK        MG    MG Z 104                 N7    G A 758     1555   1555  2.23
LINK        MG    MG Z 109                 OP2   G A 906     1555   1555  1.71
LINK        MG    MG Z 119                 OP2   G A 258     1555   1555  2.49
LINK        MG    MG Z 188                 OP1   A A 547     1555   1555  1.90
LINK        MG    MG Z 189                 OP1   U A 863     1555   1555  2.85
LINK        MG    MG Z 194                 N6    A A 889     1555   1555  2.30
LINK        MG    MG Z 194                 N1    G A 888     1555   1555  2.55
LINK        MG    MG Z 194                 OP2   A A 908     1555   1555  1.89
LINK        MG    MG Z 195                 O   GLY S  82     1555   1555  2.29
LINK        MG    MG Z 198                 OP2   G A 537     1555   1555  2.89
LINK        MG    MG Z 198                 OP1   C A 536     1555   1555  2.30
LINK        MG    MG Z 198                 O5'   C A 536     1555   1555  2.85
LINK        MG    MG Z 201                 OP2   U A1506     1555   1555  2.72
LINK        MG    MG Z 217                 OP1   A A 151     1555   1555  2.54
LINK        MG    MG Z 224                 OP2   A A1468     1555   1555  2.75
LINK        MG    MG Z 225                 O6    G A 584     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z 225                 O4    U A 757     1555   1555  2.57
LINK        MG    MG Z 227                 O6    G A1417     1555   1555  2.61
LINK        MG    MG Z 227                 O6    G A1482     1555   1555  2.73
LINK        MG    MG Z 228                 O5'   U A 943     1555   1555  2.85
LINK        MG    MG Z 228                 OP2   G A 944     1555   1555  2.55
LINK        MG    MG Z 228                 O6    G A 945     1555   1555  2.52
LINK        MG    MG Z 229                 OP2   C A1230     1555   1555  2.65
LINK        MG    MG Z 229                 OP1   G A 945     1555   1555  2.85
LINK        MG    MG Z 229                 OP1   C A1230     1555   1555  2.90
LINK        MG    MG Z 230                 O2'   G A 301     1555   1555  2.41
LINK        MG    MG Z 231                 O6    G A 629     1555   1555  2.59
LINK        MG    MG Z 233                 OP1   U A 678     1555   1555  2.14
LINK        MG    MG Z 233                 OP2   U A 678     1555   1555  2.98
LINK        MG    MG Z 239                 O4    U A1522     1555   1555  2.98
LINK        MG    MG Z 239                 O6    G A1511     1555   1555  2.45
LINK        MG    MG Z 239                 O4    U A1512     1555   1555  2.86
LINK        MG    MG Z 239                 O6    G A1523     1555   1555  2.76
LINK        MG    MG Z 241                 OP1   G A 758     1555   1555  2.00
LINK        MG    MG Z 245                 N   ASN C   3     1555   1555  2.49
LINK        MG    MG Z 246                 O5'   C A1054     1555   1555  2.88
LINK        MG    MG Z 246                 O2'   U A1196     1555   1555  2.37
LINK        MG    MG Z 246                 OP1   G A1197     1555   1555  2.53
LINK        MG    MG Z 247                 OP2   A A 780     1555   1555  2.94
LINK        MG    MG Z 249                 N   GLN M 101     1555   1555  2.22
LINK        MG    MG Z 250                 OP1   U A1307     1555   1555  2.98
LINK        MG    MG Z 252                 O6    G A1441     1555   1555  2.61
LINK        MG    MG Z 253                 OP2   U A 920     1555   1555  2.81
LINK        MG    MG Z 255                 O4    U A 943     1555   1555  2.03
LINK        MG    MG Z 362                 OP2   G A1487     1555   1555  2.56
LINK        MG    MG Z 436                 O6    G A1417     1555   1555  2.57
LINK        MG    MG Z 490                 O6    G A 286     1555   1555  2.85
LINK        MG    MG Z 490                 O6    G A 285     1555   1555  1.97
LINK        MG    MG Z 491                 OP2   C A 283     1555   1555  2.88
LINK        MG    MG Z 496                 OP1   G A1505     1555   1555  2.19
LINK        MG    MG Z 496                 OP1   G A1508     1555   1555  2.29
LINK        MG    MG Z 496                 O2'   U A1506     1555   1555  2.36
LINK        MG    MG Z 496                 O3'   A A1507     1555   1555  2.92
LINK        MG    MG Z 501                 OP1   A A 729     1555   1555  1.98
LINK        MG    MG Z 501                 OP2   A A 729     1555   1555  2.51
LINK        MG    MG Z 501                 O6    G A 727     1555   1555  2.66
LINK        MG    MG Z 501                 N1    G A 727     1555   1555  2.52
LINK        MG    MG Z 502                 OP2   G A 266     1555   1555  1.86
LINK        MG    MG Z 502                 O6    G A 258     1555   1555  2.94
LINK        MG    MG Z 509                 OP1   A A 864     1555   1555  2.91
LINK        MG    MG Z 509                 O3'   U A 863     1555   1555  2.87
LINK        MG    MG Z 509                 OP2   A A 864     1555   1555  2.03
LINK        MG    MG Z 511                 OP1   G A 925     1555   1555  2.41
LINK        MG    MG Z1547                 N4    C A 242     1555   1555  1.99
LINK        MG    MG Z1547                 O6    G A 284     1555   1555  2.89
LINK        MG    MG Z1549                 OP2   A A 632     1555   1555  2.56
LINK        MG    MG Z1550                 OP1   U A 561     1555   1555  2.05
LINK        MG    MG Z1551                 OP1   A A 964     1555   1555  2.00
LINK        MG    MG Z1551                 OP1   U A1199     1555   1555  2.50
LINK        MG    MG Z1554                 OP1   G A 903     1555   1555  2.50
LINK        MG    MG Z1555                 O6    G A1273     1555   1555  2.49
LINK        MG    MG Z1557                 O3'   G A 575     1555   1555  2.69
LINK        MG    MG Z1557                 OP1   G A 576     1555   1555  2.33
LINK        MG    MG Z1557                 OP2   G A 576     1555   1555  2.61
LINK        MG    MG Z1558                 OP2   A A 171     1555   1555  2.58
LINK        MG    MG Z1561                 OP1   C A 352     1555   1555  2.93
LINK        MG    MG Z1561                 O4'   G A 331     1555   1555  2.48
LINK        MG    MG Z1562                 OP2   A A 768     1555   1555  2.09
LINK        MG    MG Z1563                 O2    C A 812     1555   1555  2.80
LINK        MG    MG Z1563                 OP2   A A 766     1555   1555  2.52
LINK        MG    MG Z1578                 OP1   U A  13     1555   1555  2.09
LINK        MG    MG Z1579                 OP1   A A 472     1555   1555  2.59
LINK        MG    MG Z1579                 OP2   A A 472     1555   1555  2.60
LINK        MG    MG Z1579                 NH2 ARG P  75     1555   1555  2.27
LINK        MG    MG Z1580                 O6    G A1486     1555   1555  2.79
LINK        MG    MG Z1581                 OP1   C A 578     1555   1555  2.02
LINK        MG    MG Z1582                 N3    A A 109     1555   1555  2.17
LINK        MG    MG Z1582                 O5'   A A 109     1555   1555  2.76
LINK        MG    MG Z1584                 O5'   G A 361     1555   1555  2.76
LINK        MG    MG Z1584                 OP2   G A 362     1555   1555  2.69
LINK        MG    MG Z1584                 OP2   G A 361     1555   1555  2.14
LINK        MG    MG Z1587                 OP1   G A 628     1555   1555  2.99
LINK        MG    MG Z1588                 OP1   G A  21     1555   1555  2.42
LINK        MG    MG Z1589                 O6    G A 604     1555   1555  1.91
LINK        MG    MG Z1589                 O4    U A 603     1555   1555  2.71
LINK        MG    MG Z1602                 O6    G A 776     1555   1555  2.26
LINK        MG    MG Z1602                 O6    G A 775     1555   1555  2.30
LINK        MG    MG Z1616                 O2    C A 554     1555   1555  2.50
LINK        MG    MG Z1619                 OP2   C A 970     1555   1555  2.78
LINK        MG    MG Z1619                 OP2   A A 968     1555   1555  3.00
LINK        MG    MG Z1619                 O5'   A A 969     1555   1555  3.00
LINK        MG    MG Z1628                 OP2   G A 861     1555   1555  2.09
LINK        MG    MG Z1632                 OP2   G A1231     1555   1555  2.46
LINK        MG    MG Z1632                 O3'   G A 944     1555   1555  2.24
LINK        MG    MG Z1633                 OP2   U A 580     1555   1555  2.75
LINK        MG    MG Z1635                 N1    A A 300     1555   1555  2.26
LINK        MG    MG Z1635                 O6    G A 299     1555   1555  1.86
LINK        MG    MG Z1639                 OP1   G A 558     1555   1555  1.91
LINK        MG    MG Z1639                 OP1   U A 560     1555   1555  2.81
LINK        MG    MG Z1639                 O5'   G A 558     1555   1555  2.88
LINK        MG    MG Z1641                 OP1   G A1475     1555   1555  2.38
LINK        MG    MG Z1647                 OP2   A A 608     1555   1555  2.21
LINK        MG    MG Z1651                 OP1   G A 803     1555   1555  2.32
LINK        MG    MG Z1656                 O2'   A A 344     1555   1555  2.31
LINK        MG    MG Z1656                 O6    G A 346     1555   1555  2.29
LINK        MG    MG Z1656                 O2'   U A 343     1555   1555  1.96
LINK        MG    MG Z1658                 OP2   U A 256     1555   1555  2.42
LINK        MG    MG Z1661                 O6    G A 333     1555   1555  2.64
LINK        MG    MG Z1661                 OP1   A A 329     1555   1555  3.00
LINK        MG    MG Z1661                 OP2   A A 329     1555   1555  2.62
LINK        MG    MG Z1661                 O6    G A 332     1555   1555  2.54
LINK        MG    MG Z1665                 OP2   C A 866     1555   1555  2.40
LINK        MG    MG Z1666                 O5'   G A 324     1555   1555  2.95
LINK        MG    MG Z1666                 N7    G A 324     1555   1555  2.58
LINK        MG    MG Z1666                 OP2   G A 324     1555   1555  2.63
LINK        MG    MG Z1670                 O4'   G A 316     1555   1555  2.78
LINK        MG    MG Z1671                 O6    G A1526     1555   1555  2.40
LINK        MG    MG Z1673                 O6    G A 650     1555   1555  2.51
LINK        MG    MG Z1675                 OP2   A A  53     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z1679                 OP2   U A 871     1555   1555  2.87
LINK        MG    MG Z1679                 OP1   U A 871     1555   1555  2.85
LINK        MG    MG Z1688                 O4'   G A1077     1555   1555  2.39
LINK        MG    MG Z1697                 OP2   G A 944     1555   1555  2.77
LINK        MG    MG Z1697                 N7    A A 946     1555   1555  2.25
LINK        MG    MG Z1702                 OP2   C A 596     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z1702                 O4    U A 598     1555   1555  1.94
LINK        MG    MG Z1702                 OP2   G A 597     1555   1555  2.15
LINK        MG    MG Z1704                 OP2   U A1083     1555   1555  2.61
LINK        MG    MG Z1704                 O5'   G A1082     1555   1555  2.90
LINK        MG    MG Z1704                 OP1   G A1082     1555   1555  2.50
LINK        MG    MG Z1706                 OP1   A A 533     1555   1555  2.93
LINK        MG    MG Z1707                 OP2   G A 951     1555   1555  2.50
LINK        MG    MG Z1707                 OP1   G A 951     1555   1555  2.67
LINK        MG    MG Z1707                 OP1   G A1224     1555   1555  2.45
LINK        MG    MG Z1714                 O   ASP J  58     1555   1555  1.26
LINK        MG    MG Z1714                 O   SER J  59     1555   1555  1.78
LINK        MG    MG Z1717                 O4'   C A 121     1555   1555  2.31
LINK        MG    MG Z1719                 OP1   A A 782     1555   1555  2.04
LINK        MG    MG Z1719                 OP1   A A 794     1555   1555  2.87
LINK        MG    MG Z1723                 O5'   C A 699     1555   1555  2.78
LINK        MG    MG Z1723                 OP2   C A 699     1555   1555  2.04
LINK        MG    MG Z1725                 O5'   G A 146     1555   1555  2.98
LINK        MG    MG Z1736                 OP2   G A 289     1555   1555  2.78
LINK        MG    MG Z1736                 OP2   A A 288     1555   1555  2.48
LINK        MG    MG Z1736                 O5'   A A 288     1555   1555  2.77
LINK        MG    MG Z1736                 OP1   G A 117     1555   1555  2.93
LINK        MG    MG Z1740                 OP2   A A 781     1555   1555  2.49
LINK        MG    MG Z1742                 O4    U A  99     1555   1555  2.49
LINK        MG    MG Z1744                 OG  SER Q  66     1555   1555  2.33
LINK        MG    MG Z1744                 O   ILE Q  65     1555   1555  2.32
LINK        MG    MG Z1744                 OP2   G A 255     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z1751                 O6    G A 144     1555   1555  2.12
LINK        MG    MG Z1751                 N7    G A 144     1555   1555  2.50
LINK        MG    MG Z1755                 O6    G A 671     1555   1555  2.92
LINK        MG    MG Z1756                 O2'   C A 962     1555   1555  2.98
LINK        MG    MG Z1758                 N4    C A  23     1555   1555  2.38
LINK        MG    MG Z1758                 O6    G A  11     1555   1555  2.87
LINK        MG    MG Z1759                 OP2   G A 838     1555   1555  2.69
LINK        MG    MG Z1759                 O5'   G A 837     1555   1555  2.15
LINK        MG    MG Z1761                 OP1   A A 949     1555   1555  2.82
LINK        MG    MG Z1774                 OP1   U A 921     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z1774                 OP2   G A 922     1555   1555  2.21
LINK        MG    MG Z1780                 OP2   U A1235     1555   1555  2.16
LINK        MG    MG Z1785                 N7    G A1457     1555   1555  2.14
LINK        MG    MG Z1785                 OP2   G A1457     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z1798                 N7    G A 391     1555   1555  2.41
LINK        MG    MG Z1805                 OP2   C A 234     1555   1555  2.38
LINK        MG    MG Z1805                 O2'   C A 121     1555   1555  2.40
LINK        MG    MG Z1807                 OP2   A A 937     1555   1555  2.03
LINK        MG    MG Z1811                 OG  SER D 137     1555   1555  2.84
LINK        MG    MG Z1811                 O2    C A 620     1555   1555  1.95
LINK        MG    MG Z1811                 O3'   G A 402     1555   1555  2.81
LINK        MG    MG Z1817                 OP1   U A1528     1555   1555  2.22
LINK        MG    MG Z1817                 O3'   C A1527     1555   1555  2.33
LINK        MG    MG Z1817                 O2'   C A 817     1555   1555  2.54
LINK        MG    MG Z1818                 OP2   G A 773     1555   1555  2.27
LINK        MG    MG Z1821                 OP1   U A1065     1555   1555  2.95
LINK        MG    MG Z3016                 OP1   U A 705     1555   1555  1.81
LINK        MG    MG Z3088                 OP2   A A 792     1555   1555  2.58
LINK        MG    MG Z3088                 O4    U A 788     1555   1555  2.06
LINK        MG    MG Z3088                 O5'   A A 792     1555   1555  2.47
LINK        MG    MG Z3111                 O2'   G A1516     1555   1555  2.37
LINK        MG    MG Z3111                 OP2   A A1518     1555   1555  2.11
LINK        MG    MG Z3306                 OP2   U A1481     1555   1555  2.93
LINK        MG    MG Z3306                 OP1   U A1481     1555   1555  2.11
LINK        MG    MG Z3481                 OP1   C A 770     1555   1555  2.31
CRYST1  212.041  453.514  616.103  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    4
ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
SCALE1      0.004716  0.000000  0.000000        0.00000
SCALE2      0.000000  0.002205  0.000000        0.00000
SCALE3      0.000000  0.000000  0.001623        0.00000
      
PROCHECK
Go to PROCHECK summary
 References