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PDBe Entry: 1p10
STRUCTURAL PLASTICITY AS A DETERMINANT OF ENZYME SPECIFICITY. CREATING BROADLY SPECIFIC PROTEASES
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| Summary |  |
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| Header |
HYDROLASE (SERINE PROTEINASE)
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| Method | X-RAY DIFFRACTION | |||||||||||||||||||
| Experiment | Resolution: 2.25 Å, R-factor: 14.4%, Spacegroup: P 32 2 1 | |||||||||||||||||||
| Released | 15/04/1990, deposition: 24/04/1989, last revision: 24/02/2009 | |||||||||||||||||||
| Authors |
Bone, R.; Agard, D.A.
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| Primary citation |
Structural plasticity broadens the specificity of an engineered protease. NATURE vol:339, pag:191-195 (1989) [PubMed ID 2716847 ]
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| Keywords |
HYDROLASE (SERINE PROTEINASE)
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| EC |
3.4.21.12 ExPASy BRENDA (A)
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| Organism |
Lysobacter enzymogenes 69(A)
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| UniProt |
Alpha-lytic protease precursor (EC 3.4.21.12) (Alpha-lytic endopeptidase) P00778 (A)
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| Solvent | A, P | |||||||||||||||||||
| Polymers |
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| Heterogens |
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