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PDBe Entry: 112l
STRUCTURAL BASIS OF ALPHA-HELIX PROPENSITY AT TWO SITES IN T4 LYSOZYME
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| Summary |  |
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| Header |
HYDROLASE(O-GLYCOSYL)
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| Method | X-RAY DIFFRACTION | |||||||||||||
| Experiment | Resolution: 1.8 Å, R-factor: 16.1%, Spacegroup: P 32 2 1 | |||||||||||||
| Released | 31/10/1993, deposition: 17/12/1992, last revision: 24/02/2009 | |||||||||||||
| Authors |
Blaber, M.; Matthews, B.W.
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| Primary citation |
Structural basis of amino acid alpha helix propensity. SCIENCE vol:260, pag:1637-1640 (1993) [PubMed ID 8503008 ]
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| Keywords |
HYDROLASE(O-GLYCOSYL)
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| EC |
3.2.1.17 ExPASy BRENDA (A)
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| Organism |
Enterobacteria phage T4 10665(A)
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| UniProt |
Lysozyme (EC 3.2.1.17) (Lysis protein) (Muramidase) (Endolysin) P00720 (A)
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| Solvent | A | |||||||||||||
| Polymers |
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| Heterogens |
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